REMARK SOURCE hebe.pdb HEADER STRUCTURAL GENOMICS, UNKNOWN FUNCTION 14-JUL-08 3DT5 COMPND UNCHARACTERIZED PROTEIN AF_0924; COMPND 3 CHAIN: A; COMPND 4 FRAGMENT: C-TERMINAL DOMAIN; COMPND 5 ENGINEERED: YES SOURCE MOL_ID: 1; SOURCE 2 ORGANISM_SCIENTIFIC: ARCHAEOGLOBUS FULGIDUS; SOURCE 3 ORGANISM_TAXID: 2234; SOURCE 4 STRAIN: DSM 4304; SOURCE 5 GENE: AF_0924; SOURCE 6 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI; SOURCE 7 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 562; SOURCE 8 EXPRESSION_SYSTEM_STRAIN: BL21(DE3); SOURCE 9 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR_TYPE: PLASMID; SOURCE 10 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PET15B MODIFIED AUTHOR J.OSIPIUK,E.EVDOKIMOVA,M.KUDRITSKA,A.SAVCHENKO,A.M.EDWARDS, AUTHOR 2 A.JOACHIMIAK,MIDWEST CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS (MCSG) HET MSE A 130 13 HET CA A 301 1 HET EDO A 302 4 SSBOND 1 CYS A 115 CYS A 115 1555 7555 2.99 SITE 1 AC1 6 GLU A 106 LYS A 133 ALA A 136 ASP A 137 SITE 1 AC2 8 ARG A 84 TYR A 89 GLY A 121 ASP A 137 >ARG~A 77 33.78 12.47 9.47 34.47 15.16 8.09 34.13 13.82 8.78 2 0 15.36 -999 ? O2 EDO A 302 >LEU~A 78 33.63 12.48 16.75 33.12 11.61 18.73 33.38 12.05 17.74 3 0 15.54 -999 ? C1 EDO A 302 >LYS~A 79 33.87 15.27 13.08 36.06 19.44 13.61 34.96 17.36 13.34 2 0 17.83 -999 ? O2 EDO A 302 >ALA~A 80 31.06 14.67 10.53 30.78 13.35 9.77 30.92 14.01 10.15 2 0 11.43 -999 ? O2 EDO A 302 >ILE~A 81 28.04 13.65 14.15 27.53 12.91 14.95 27.79 13.28 14.55 3 0 9.24 -999 ? O2 EDO A 302 >GLU~A 82 31.90 19.10 16.24 33.99 19.44 16.46 32.94 19.27 16.35 2 0 16.67 -999 ? O2 EDO A 302 >ASP~A 83 30.57 19.33 10.23 32.68 19.41 10.19 31.63 19.37 10.21 2 0 14.44 -999 ? O2 EDO A 302 >ARG~A 84 24.83 15.66 10.28 21.80 14.98 10.23 23.31 15.32 10.25 2 0 -2.72 -999 ? O2 EDO A 302s >LEU~A 85 26.18 19.94 16.20 25.16 18.30 17.24 25.67 19.12 16.72 3 0 9.73 -999 ? C1 EDO A 302 >GLU~A 86 30.08 22.78 16.09 32.20 22.45 16.22 31.14 22.61 16.16 2 0 16.37 -999 ? C2 EDO A 302 >LYS~A 87 27.51 24.56 10.98 32.68 23.50 7.65 30.09 24.03 9.31 2 0 16.74 -999 ? O2 EDO A 302 >PHE~A 88 21.93 22.78 9.40 19.26 23.08 8.54 20.59 22.93 8.97 3 0 9.13 -999 ? C2 EDO A 302 >TYR~A 89 21.13 20.67 13.71 20.10 18.77 11.90 20.61 19.72 12.81 3 0 -5.74 -999 ? C2 EDO A 302s >ILE~A 90 24.62 25.18 17.17 25.42 24.89 18.29 25.02 25.03 17.73 3 0 13.75 -999 ? C2 EDO A 302 >PRO~A 91 25.12 27.41 12.84 23.66 27.84 14.49 24.39 27.63 13.66 3 0 14.51 -999 ? C2 EDO A 302 >LEU~A 92 19.45 27.05 11.94 17.97 27.44 10.39 18.71 27.24 11.16 3 0 12.82 -999 ? C2 EDO A 302 >ILE~A 93 18.83 26.28 17.31 18.49 25.11 18.06 18.66 25.70 17.68 3 0 12.75 -999 ? C2 EDO A 302 >LYS~A 94 20.39 30.59 17.71 26.12 29.56 19.69 23.26 30.07 18.70 2 0 18.65 -999 ? C2 EDO A 302 >ALA~A 95 19.19 32.80 14.82 19.32 32.48 13.27 19.26 32.64 14.05 2 0 12.61 -999 ? CA CA A 301 >PHE~A 96 14.69 31.41 13.64 14.56 32.14 10.94 14.62 31.77 12.29 3 0 11.43 -999 ? CA CA A 301 >SER~A 97 16.02 31.92 19.67 17.34 29.91 20.03 16.68 30.91 19.85 2 0 17.63 -999 ? C2 EDO A 302 >SER~A 98 18.96 33.97 20.91 21.25 34.15 20.12 20.10 34.06 20.51 2 0 17.45 -999 ? CA CA A 301 >TYR.A 99 17.80 38.41 23.19 15.51 38.03 24.74 16.66 38.22 23.97 3 0 18.49 -999 ? CA CA A 301 >VAL.A 100 22.10 38.05 18.81 24.04 37.04 18.83 23.07 37.54 18.82 3 0 16.19 -999 ? CA CA A 301 >TYR.A 101 19.51 41.26 14.47 18.81 42.45 11.99 19.16 41.85 13.23 3 0 8.96 -999 ? CA CA A 301 >THR.A 102 23.62 41.80 13.16 25.16 40.30 13.10 24.39 41.05 13.13 2 0 13.29 -999 ? CA CA A 301 >ALA.A 103 23.32 43.35 9.74 24.12 44.55 9.22 23.72 43.95 9.48 2 0 11.14 -999 ? CA CA A 301 >GLN~A 104 26.89 40.45 7.88 27.14 42.31 8.87 27.02 41.38 8.37 2 0 13.50 -999 ? CA CA A 301 >THR~A 105 21.94 37.71 10.26 21.36 37.54 12.33 21.65 37.62 11.29 2 0 10.43 -999 ? CA CA A 301 >GLU~A 106 17.52 39.47 7.90 15.92 40.49 6.89 16.72 39.98 7.39 2 0 -2.26 -999 ? CA CA A 301s >ASP~A 107 23.04 37.55 4.42 22.30 39.18 3.28 22.67 38.36 3.85 2 0 8.94 -999 ? CA CA A 301 >GLU~A 108 25.27 35.08 8.76 25.72 35.82 10.71 25.50 35.45 9.74 2 0 13.76 -999 ? CA CA A 301 >ILE~A 109 18.63 33.09 8.26 17.55 33.20 9.16 18.09 33.15 8.71 3 0 9.48 -999 ? CA CA A 301 >GLU~A 110 18.53 34.62 2.86 17.01 33.73 1.71 17.77 34.17 2.29 2 0 9.12 -999 ? CA CA A 301 >THR~A 111 22.90 30.85 3.59 24.95 31.51 3.57 23.93 31.18 3.58 2 0 14.82 -999 ? CA CA A 301 >ILE~A 112 21.67 28.33 7.65 21.85 28.19 9.03 21.76 28.26 8.34 3 0 14.57 -999 ? C2 EDO A 302 >ILE~A 113 17.40 27.92 4.83 16.62 29.07 5.38 17.01 28.50 5.10 3 0 13.12 -999 ? CA CA A 301 >THR~A 114 20.31 27.09 0.97 20.14 29.16 0.28 20.23 28.13 0.63 2 0 14.67 -999 ? CA CA A 301 >CSS.A 115 24.03 26.42 1.08 24.95 28.72 -0.04 24.49 27.57 0.52 2 0 17.66 -999 ? CA CA A 301 >ARG~A 116 26.03 26.36 6.74 27.66 28.59 8.12 26.84 27.48 7.43 2 0 17.14 -999 ? O2 EDO A 302 >ARG~A 117 17.71 23.01 1.31 14.66 23.30 1.86 16.18 23.16 1.58 2 0 13.83 -999 ? O2 EDO A 302 >TYR~A 118 25.73 20.04 2.59 27.90 21.31 3.78 26.82 20.68 3.19 3 0 12.61 -999 ? O2 EDO A 302 >LEU~A 119 24.48 20.24 7.40 26.62 20.53 7.32 25.55 20.38 7.36 3 0 9.62 -999 ? O2 EDO A 302 >ALA~A 120 19.95 18.84 7.40 18.93 19.81 6.82 19.44 19.33 7.11 2 0 7.19 -999 ? O2 EDO A 302 >GLY~A 121 18.02 15.54 7.88 17.78 16.24 7.47 17.90 15.89 7.68 1 0 -3.60 -999 ? O2 EDO A 302s >ASN~A 122 15.33 13.15 4.57 16.96 12.61 3.25 16.15 12.88 3.91 2 0 7.93 -999 ? O2 EDO A 302 >ASN~A 123 12.33 14.75 9.09 12.26 12.68 9.47 12.29 13.72 9.28 2 0 6.32 -999 ? O1 EDO A 302 >LEU~A 124 14.80 19.30 8.89 14.96 21.37 9.63 14.88 20.33 9.26 3 0 7.42 -999 ? C2 EDO A 302 >LEU~A 125 15.26 18.54 3.50 17.35 19.00 3.39 16.31 18.77 3.44 3 0 9.34 -999 ? O2 EDO A 302 >ARG~A 126 9.85 14.76 3.82 9.90 11.93 2.61 9.88 13.35 3.21 2 0 12.62 -999 ? O2 EDO A 302 >VAL~A 127 9.42 21.50 5.61 8.75 20.47 7.49 9.08 20.98 6.55 3 0 12.70 -999 ? C2 EDO A 302 >LEU~A 128 13.84 23.54 5.91 15.47 24.69 6.80 14.66 24.12 6.35 3 0 11.77 -999 ? C2 EDO A 302 >PRO.A 129 10.42 27.90 5.73 11.63 26.61 4.28 11.02 27.25 5.00 3 0 14.33 -999 ? CA CA A 301 >MET?A 130 13.90 28.02 0.87 15.54 26.01 -1.78 14.72 27.02 -0.45 2 0 17.13 -999 ? CA CA A 301 >HIS.A 131 12.94 31.96 -1.11 13.51 31.43 -3.07 13.22 31.69 -2.09 3 0 12.48 -999 ? CA CA A 301 >PHE~A 132 14.38 34.19 6.81 14.06 35.55 9.24 14.22 34.87 8.03 3 0 6.71 -999 ? CA CA A 301 >LYS~A 133 15.07 37.53 3.88 19.59 40.29 1.81 17.33 38.91 2.85 2 0 -6.99 -999 ? CA CA A 301s >PHE~A 134 13.32 39.89 0.19 15.78 40.89 -0.84 14.55 40.39 -0.33 3 0 6.32 -999 ? CA CA A 301 >LYS.A 135 9.50 37.49 4.53 9.00 34.06 0.31 9.25 35.78 2.42 2 0 10.40 -999 ? CA CA A 301 >ALA^A 136 10.50 39.01 7.86 10.72 37.77 8.76 10.61 38.39 8.31 2 0 -5.57 -999 ? CA CA A 301s >ASP^A 137 12.08 43.20 9.23 12.44 43.58 7.19 12.26 43.39 8.21 2 0 3.09 -999 ? CA CA A 301s >LYS.A 138 13.54 42.67 13.22 16.57 38.48 16.75 15.06 40.57 14.98 2 0 11.47 -999 ? CA CA A 301 >ILE.A 139 10.52 46.16 13.27 9.53 46.33 12.33 10.03 46.24 12.80 3 0 9.40 -999 ? CA CA A 301 >ALA.A 140 11.97 48.71 16.67 10.51 48.62 17.11 11.24 48.67 16.89 2 0 13.86 -999 ? CA CA A 301 >GLY.A 141 14.88 47.08 18.53 14.20 46.67 18.31 14.54 46.88 18.42 1 0 13.93 -999 ? CA CA A 301 >SER.A 142 12.82 43.90 19.13 10.91 42.37 19.05 11.87 43.13 19.09 2 0 13.54 -999 ? CA CA A 301 >ALA.A 143 14.48 40.47 19.33 14.90 39.71 20.64 14.69 40.09 19.98 2 0 14.83 -999 ? CA CA A 301 >ASN.A 144 9.95 39.30 17.81 9.46 38.75 19.81 9.70 39.02 18.81 2 0 14.83 -999 ? CA CA A 301 >TRP^A 145 13.91 35.80 14.02 16.12 37.96 11.53 15.01 36.88 12.77 3 0 8.19 -999 ? CA CA A 301 >THR^A 146 8.23 40.03 12.48 7.31 41.98 12.86 7.77 41.00 12.67 2 0 9.68 -999 ? CA CA A 301 >PHE^A 147 7.32 35.66 9.79 9.52 33.92 10.01 8.42 34.79 9.90 3 0 9.42 -999 ? CA CA A 301 >TYR.A 148 6.09 41.78 6.47 8.06 43.46 7.45 7.07 42.62 6.96 3 0 7.15 -999 ? CA CA A 301 >ALA~A 149 2.40 37.00 6.02 2.64 36.41 4.66 2.52 36.71 5.34 2 0 12.42 -999 ? CA CA A 301 >LYS~A 150 0.77 34.71 8.55 -4.69 32.78 11.21 -1.96 33.74 9.88 2 0 21.20 -999 ? CA CA A 301 >GLU~A 151 -0.69 31.29 4.96 -1.82 33.07 5.47 -1.26 32.18 5.22 2 0 17.83 -999 ? CA CA A 301 >ASP~A 152 5.97 33.58 5.89 5.89 33.76 3.79 5.93 33.67 4.84 2 0 11.24 -999 ? CA CA A 301 >PHE~A 153 3.99 33.16 12.42 3.72 32.43 15.13 3.86 32.80 13.77 3 0 15.37 -999 ? CA CA A 301 >GLU~A 154 0.68 29.88 9.90 -1.19 29.36 8.97 -0.26 29.62 9.44 2 0 19.53 -999 ? CA CA A 301 >GLN~A 155 5.25 28.03 5.40 6.09 27.49 3.51 5.67 27.76 4.45 2 0 16.05 -999 ? CA CA A 301 >TRP~A 156 9.83 31.06 7.80 13.48 29.56 8.19 11.66 30.31 8.00 3 0 11.37 -999 ? CA CA A 301 >LYS~A 157 7.03 27.78 13.28 2.61 25.80 16.82 4.82 26.79 15.05 2 0 20.32 -999 ? C2 EDO A 302 >GLU~A 158 5.67 22.67 10.10 4.12 22.37 8.66 4.90 22.52 9.38 2 0 16.85 -999 ? C2 EDO A 302 >ALA~A 159 10.03 24.03 10.54 10.59 24.82 9.36 10.31 24.42 9.95 2 0 13.37 -999 ? C2 EDO A 302 >LEU~A 160 11.47 26.70 14.45 12.52 28.52 13.90 11.99 27.61 14.17 3 0 14.97 -999 ? C2 EDO A 302 >ASP~A 161 8.32 22.50 15.88 7.45 23.95 17.22 7.88 23.23 16.55 2 0 15.71 -999 ? C2 EDO A 302 >VAL~A 162 11.13 19.98 13.31 10.43 19.04 11.44 10.78 19.51 12.37 3 0 9.40 -999 ? C2 EDO A 302 >LEU~A 163 14.89 23.03 13.27 16.74 24.17 13.16 15.82 23.60 13.21 3 0 9.71 -999 ? C2 EDO A 302 >TRP~A 164 13.32 20.73 20.56 16.56 22.64 21.81 14.94 21.69 21.18 3 0 12.19 -999 ? C1 EDO A 302 >GLU~A 165 11.61 17.20 15.45 9.55 16.72 15.28 10.58 16.96 15.36 2 0 9.48 -999 ? O1 EDO A 302 >GLU~A 166 15.59 16.76 12.22 16.29 16.94 10.23 15.94 16.85 11.22 2 0 -3.75 -999 ? C2 EDO A 302s >PHE~A 167 19.60 20.57 18.22 21.47 21.48 20.17 20.54 21.03 19.19 3 0 9.95 -999 ? C1 EDO A 302 >LEU~A 168 16.70 16.49 20.62 15.94 17.89 22.09 16.32 17.19 21.35 3 0 9.48 -999 ? C1 EDO A 302 >GLU~A 169 18.06 11.56 16.15 16.68 10.45 15.00 17.37 11.00 15.57 2 0 3.23 -999 ? O1 EDO A 302s >VAL~A 170 21.70 14.49 16.36 22.34 15.57 14.51 22.02 15.03 15.43 3 0 4.44 -999 ? C1 EDO A 302 >LEU~A 171 22.17 16.31 20.88 22.99 18.08 21.62 22.58 17.20 21.25 3 0 9.90 -999 ? C1 EDO A 302 >LYS~A 172 21.83 11.86 21.09 16.06 11.89 20.30 18.94 11.88 20.70 2 0 7.77 -999 ? O1 EDO A 302 >GLU~A 173 21.88 10.01 16.40 21.18 10.35 14.43 21.53 10.18 15.42 2 0 -4.30 -999 ? C1 EDO A 302s >TYR~A 174 28.21 14.35 19.51 30.84 15.00 20.20 29.53 14.67 19.85 3 0 12.92 -999 ? C1 EDO A 302 >TYR~A 175 25.78 13.01 23.91 25.67 15.77 24.44 25.73 14.39 24.18 3 0 13.30 -999 ? C1 EDO A 302 >THR~A 176 26.00 7.50 21.40 24.30 6.48 20.51 25.15 6.99 20.95 2 0 11.76 -999 ? C1 EDO A 302 >LEU~A 177 29.14 8.48 17.90 30.44 8.08 16.16 29.79 8.28 17.03 3 0 12.95 -999 ? C1 EDO A 302 >SER~A 178 31.28 9.66 21.66 30.14 11.33 22.94 30.71 10.49 22.30 2 0 15.37 -999 ? C1 EDO A 302 >GLY~A 179 30.18 7.50 24.60 30.16 8.30 24.63 30.17 7.90 24.62 1 0 17.45 -999 ? C1 EDO A 302 >THR.A 180 29.79 10.51 26.91 30.98 12.09 25.98 30.39 11.30 26.45 2 0 17.98 -999 ? C1 EDO A 302 >GLU.A 181 27.06 10.59 31.42 29.00 9.76 31.60 28.03 10.18 31.51 2 0 21.65 -999 ? C1 EDO A 302 >ILE.A 182 22.47 12.50 27.39 22.41 12.00 25.94 22.44 12.25 26.66 3 0 14.29 -999 ? C1 EDO A 302 >SER.A 183 22.88 16.86 28.72 23.30 18.92 29.93 23.09 17.89 29.33 2 0 18.42 -999 ? C1 EDO A 302 >LEU.A 184 18.67 16.55 26.22 18.85 15.17 24.49 18.76 15.86 25.36 3 0 12.64 -999 ? C1 EDO A 302 >PRO.A 185 19.80 21.17 24.26 19.17 20.61 26.37 19.49 20.89 25.31 3 0 14.43 -999 ? C1 EDO A 302 >GLU.A 186 15.39 22.85 29.72 14.08 21.20 30.14 14.73 22.02 29.93 2 0 19.39 -999 ? C1 EDO A 302 >LYS.A 187 13.55 23.86 24.10 8.98 22.96 19.95 11.26 23.41 22.02 2 0 15.24 -999 ? C1 EDO A 302 >PRO.A 188 15.19 27.42 21.80 13.85 26.92 23.56 14.52 27.17 22.68 3 0 17.28 -999 ? C1 EDO A 302 >ASP.A 189 10.45 31.23 23.66 9.70 30.57 25.53 10.08 30.90 24.60 2 0 22.74 -999 ? CA CA A 301 >TRP.A 190 9.65 27.68 18.00 13.49 26.69 17.89 11.57 27.18 17.94 3 0 15.87 -999 ? C2 EDO A 302 >LEU.A 191 12.87 35.35 18.83 13.72 35.63 20.87 13.30 35.49 19.85 3 0 15.09 -999 ? CA CA A 301 >ILE^A 192 8.86 33.60 14.97 9.07 32.22 14.59 8.97 32.91 14.78 3 0 13.17 -999 ? CA CA A 301 >GLY^A 193 5.61 36.78 15.43 5.99 36.72 14.68 5.80 36.75 15.05 1 0 13.45 -999 ? CA CA A 301 >TYR.A 194 1.42 36.50 12.32 -0.84 35.08 13.25 0.29 35.79 12.78 3 0 16.28 -999 ? CA CA A 301 >LYS.A 195 0.38 40.02 14.91 -3.92 35.94 17.03 -1.77 37.98 15.97 2 0 21.75 -999 ? CA CA A 301