REMARK SOURCE hebe.pdb HEADER STRUCTURAL GENOMICS, UNKNOWN FUNCTION 25-JAN-08 3C2Q COMPND UNCHARACTERIZED CONSERVED PROTEIN; COMPND 3 CHAIN: A, B; COMPND 4 FRAGMENT: RESIDUES 74-415; COMPND 5 ENGINEERED: YES SOURCE MOL_ID: 1; SOURCE 2 ORGANISM_SCIENTIFIC: METHANOCOCCUS MARIPALUDIS S2; SOURCE 3 ORGANISM_TAXID: 267377; SOURCE 4 STRAIN: S2 / LL; SOURCE 5 GENE: MMP1218, GI:45047647; SOURCE 6 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI; SOURCE 7 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 562; SOURCE 8 EXPRESSION_SYSTEM_STRAIN: BL21 MAGIC; SOURCE 9 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR_TYPE: PLASMID; SOURCE 10 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PMCSG7 AUTHOR N.DUKE,M.GU,R.MULLIGAN,B.CONRAD,A.JOACHIMIAK,MIDWEST CENTER AUTHOR 2 FOR STRUCTURAL GENOMICS (MCSG) HET MSE A 120 8 HET MSE A 157 8 HET MSE A 193 8 HET MSE A 228 8 HET MSE A 301 8 HET MSE A 331 8 HET MSE A 337 8 HET MSE A 342 8 HET MSE A 346 8 HET MSE A 349 8 HET MSE A 363 8 HET MSE A 383 8 HET MSE B 120 8 HET MSE B 157 8 HET MSE B 172 8 HET MSE B 193 8 HET MSE B 228 8 HET MSE B 301 8 HET MSE B 331 8 HET MSE B 337 8 HET MSE B 342 8 HET MSE B 346 8 HET MSE B 349 8 HET MSE B 363 8 HET MSE B 383 8 HET NI A 500 1 HET IMD A 501 5 HET IMD A 502 5 HET IMD B 502 5 HET IMD B 503 5 SITE 1 AC1 2 SER A 388 ALA A 390 SITE 1 AC2 6 SER A 351 ILE A 374 THR A 395 ASP A 396 SITE 1 AC3 4 SER A 98 ASP A 121 ALA A 122 ILE B 275 SITE 1 AC4 7 SER A 178 HOH A 642 THR B 219 SER B 351 SITE 1 AC5 4 HIS A 151 TYR B 97 THR B 100 LEU B 168 >ALA.A 73 60.11 63.57 25.94 61.00 63.11 24.79 60.56 63.34 25.37 2 0 30.34 -999 ? N3 IMD A 502 >ASN.A 74 55.71 61.99 26.73 54.34 60.56 27.48 55.03 61.28 27.10 2 0 24.02 -999 ? C4 IMD A 502 >ILE~A 75 58.62 57.80 23.60 59.76 57.73 22.67 59.19 57.77 23.14 3 0 25.59 -999 ? N3 IMD A 502 >PRO~A 76 52.92 57.74 23.57 54.61 56.63 24.54 53.76 57.19 24.06 3 0 21.01 -999 ? N3 IMD A 502 >GLU~A 77 56.03 52.25 21.19 57.34 52.32 19.57 56.69 52.29 20.38 2 0 21.68 -999 ? N3 IMD A 502 >ILE~A 78 59.86 53.37 25.89 60.85 53.79 24.96 60.35 53.58 25.42 3 0 24.40 -999 ? C4 IMD A 502 >GLU~A 79 55.57 57.13 28.23 57.24 58.11 29.12 56.41 57.62 28.67 2 0 24.55 -999 ? C4 IMD A 502 >ASN.A 80 55.45 52.93 33.51 57.47 52.66 34.19 56.46 52.80 33.85 2 0 23.05 -999 ? C4 IMD A 502 >ALA.A 81 51.87 51.08 31.28 51.61 49.56 31.14 51.74 50.32 31.21 2 0 15.76 -999 ? C4 IMD A 502 >ASN^A 82 47.92 53.61 32.39 49.15 55.33 32.19 48.54 54.47 32.29 2 0 17.85 -999 ? C4 IMD A 502 >LEU^A 83 47.54 49.09 35.98 49.26 47.90 35.36 48.40 48.49 35.67 3 0 15.22 -999 ? C4 IMD A 502 >LYS^A 84 43.27 50.13 36.68 41.34 55.67 37.21 42.31 52.90 36.94 2 0 17.75 -999 ? C4 IMD A 502 >PRO^A 85 41.72 49.62 40.78 42.08 48.33 38.93 41.90 48.97 39.86 3 0 15.95 -999 ? C4 IMD A 502 >ALA.A 86 38.66 45.94 38.14 38.52 44.47 37.72 38.59 45.20 37.93 2 0 12.19 -999 ? C5 IMD A 502 >LEU.A 87 34.94 48.52 39.85 35.73 50.58 39.74 35.34 49.55 39.80 3 0 16.15 -999 ? C4 IMD A 502 >LYS.A 88 33.75 43.99 40.04 28.13 47.08 39.42 30.94 45.54 39.73 2 0 17.54 -999 ? C5 IMD A 502 >ASP.A 89 33.73 39.14 39.58 34.73 38.51 41.37 34.23 38.83 40.48 2 0 16.00 -999 ? C5 IMD A 502 >SER.A 90 34.08 40.25 35.11 33.24 38.01 35.52 33.66 39.13 35.32 2 0 11.14 -999 ? C5 IMD A 502 >VAL.A 91 33.79 44.04 34.69 32.10 45.23 35.45 32.94 44.64 35.07 3 0 10.84 -999 ? C5 IMD A 502 >LEU.A 92 36.81 45.44 31.22 37.29 43.47 30.42 37.05 44.45 30.82 3 0 5.75 -999 ? C4 IMD A 502 >PRO.A 93 39.69 48.27 34.37 37.58 48.54 33.59 38.63 48.40 33.98 3 0 10.22 -999 ? C4 IMD A 502 >ASP.A 94 36.56 53.47 31.41 34.50 53.46 31.90 35.53 53.47 31.66 2 0 13.30 -999 ? C4 IMD A 502 >GLY.A 95 40.03 52.26 28.65 39.77 51.52 28.90 39.90 51.89 28.78 1 0 10.33 -999 ? C4 IMD A 502 >PHE.A 96 38.82 47.17 28.38 36.64 46.74 26.66 37.73 46.96 27.52 3 0 4.94 -999 ? C4 IMD A 502 >TYR.A 97 45.60 46.65 25.26 47.08 45.50 23.17 46.34 46.07 24.21 3 0 8.53 -999 ? N3 IMD A 502 >SER.A 98 41.88 44.54 23.95 39.54 45.09 23.57 40.71 44.81 23.76 2 0 -2.66 -999 ? N3 IMD A 502s >THR.A 99 44.58 41.96 23.17 44.53 40.48 24.73 44.55 41.22 23.95 2 0 6.28 -999 ? C4 IMD A 502 >THR.A 100 45.72 40.70 19.79 47.45 41.79 19.16 46.58 41.25 19.47 2 0 10.43 -999 ? N3 IMD A 502 >ASN.A 101 45.90 36.05 18.36 46.46 36.49 16.34 46.18 36.27 17.35 2 0 11.56 -999 ? NI NI A 500 >HIS.A 102 50.33 39.33 17.19 49.87 39.23 15.14 50.10 39.28 16.16 3 0 12.22 -999 ? NI NI A 500 >PRO.A 103 54.03 36.03 20.54 52.56 37.52 21.42 53.30 36.77 20.98 3 0 16.16 -999 ? NI NI A 500 >THR^A 104 52.66 40.85 24.04 50.78 42.02 23.94 51.72 41.43 23.99 2 0 12.27 -999 ? C4 IMD A 502 >HIS^A 105 57.26 41.58 25.76 58.21 39.76 25.33 57.74 40.67 25.54 3 0 19.18 -999 ? C4 IMD A 502 >VAL^A 106 54.12 45.38 28.97 52.25 44.47 29.79 53.19 44.93 29.38 3 0 15.22 -999 ? C4 IMD A 502 >LYS^A 107 56.42 47.88 30.75 60.82 52.29 29.77 58.62 50.08 30.26 2 0 24.61 -999 ? C4 IMD A 502 >VAL^A 108 55.85 47.87 34.49 54.26 46.54 35.26 55.06 47.21 34.87 3 0 19.41 -999 ? C4 IMD A 502 >ASN.A 109 58.09 48.94 38.33 56.34 49.12 39.51 57.22 49.03 38.92 2 0 23.43 -999 ? C4 IMD A 502 >ASP.A 110 61.65 51.24 35.05 60.84 53.06 35.69 61.25 52.15 35.37 2 0 26.57 -999 ? C4 IMD A 502 >GLU^A 111 62.57 46.17 35.18 63.14 44.70 36.56 62.85 45.43 35.87 2 0 26.90 -999 ? C4 IMD A 502 >TRP^A 112 61.03 46.96 28.07 57.52 47.95 26.58 59.28 47.46 27.32 3 0 21.30 -999 ? C4 IMD A 502 >ILE^A 113 56.10 42.16 32.47 55.56 41.97 33.81 55.83 42.06 33.14 3 0 18.74 -999 ? C4 IMD A 502 >GLU^A 114 57.10 37.24 27.41 58.39 35.57 27.26 57.74 36.41 27.34 2 0 20.98 -999 ? C4 IMD A 502 >VAL^A 115 52.62 38.61 29.08 50.97 40.07 28.77 51.79 39.34 28.93 3 0 13.91 -999 ? C4 IMD A 502 >ALA^A 116 51.69 34.94 29.56 51.62 34.23 30.92 51.66 34.58 30.24 2 0 16.24 -999 ? C4 IMD A 502 >ASN.A 117 48.33 32.54 28.38 49.12 31.10 29.75 48.73 31.82 29.06 2 0 15.77 -999 ? C5 IMD A 502 >PRO.A 118 50.81 34.39 23.38 49.03 34.74 24.73 49.92 34.56 24.06 3 0 13.86 -999 ? C4 IMD A 502 >LYS.A 119 45.04 35.16 23.18 40.01 34.40 23.30 42.53 34.78 23.24 2 0 7.44 -999 ? N1 IMD A 502 >MET?A 120 42.87 37.63 21.25 40.94 36.10 17.74 41.91 36.87 19.50 2 0 9.12 -999 ? C2 IMD A 502 >ASP.A 121 38.60 38.47 22.06 38.19 38.97 20.06 38.40 38.72 21.06 2 0 -4.87 -999 ? C2 IMD A 502s >ALA.A 122 41.07 39.42 26.20 41.91 38.21 26.58 41.49 38.81 26.39 2 0 -5.24 -999 ? C5 IMD A 502s >VAL^A 123 42.63 41.91 28.61 41.00 42.49 29.97 41.82 42.20 29.29 3 0 4.82 -999 ? C4 IMD A 502 >ILE^A 124 47.23 42.49 29.63 48.44 42.44 28.89 47.83 42.46 29.26 3 0 9.87 -999 ? C4 IMD A 502 >VAL^A 125 46.10 41.55 34.11 44.64 40.68 35.48 45.37 41.12 34.79 3 0 11.42 -999 ? C4 IMD A 502 >VAL^A 126 49.32 42.72 35.79 50.56 44.26 34.81 49.94 43.49 35.30 3 0 14.89 -999 ? C4 IMD A 502 >TYR^A 127 49.72 39.30 38.84 47.42 37.95 38.03 48.57 38.63 38.44 3 0 16.62 -999 ? C4 IMD A 502 >PRO~A 128 51.60 45.80 39.61 52.87 43.94 39.57 52.24 44.87 39.59 3 0 19.61 -999 ? C4 IMD A 502 >GLU~A 129 54.34 44.46 44.68 52.75 44.90 46.01 53.54 44.68 45.34 2 0 24.87 -999 ? C4 IMD A 502 >GLU~A 130 53.56 38.22 42.40 51.63 37.43 42.16 52.60 37.82 42.28 2 0 21.59 -999 ? C4 IMD A 502 >LYS~A 131 56.85 41.07 38.01 60.69 43.86 40.46 58.77 42.47 39.23 2 0 26.59 -999 ? C4 IMD A 502 >ARG^A 132 53.14 35.98 38.17 50.23 34.99 37.89 51.68 35.48 38.03 2 0 18.39 -999 ? C5 IMD A 502 >ALA^A 133 51.36 39.51 33.69 51.68 40.67 32.75 51.52 40.09 33.22 2 0 14.95 -999 ? C4 IMD A 502 >GLU^A 134 47.54 36.37 33.93 47.05 34.66 35.06 47.29 35.51 34.50 2 0 14.64 -999 ? C5 IMD A 502 >THR^A 135 46.08 37.36 29.36 46.24 37.18 27.22 46.16 37.27 28.29 2 0 9.39 -999 ? C4 IMD A 502 >LYS^A 136 42.64 37.03 30.98 42.82 36.97 37.33 42.73 37.00 34.16 2 0 13.21 -999 ? C5 IMD A 502 >VAL~A 137 39.33 36.74 29.17 38.89 34.71 28.46 39.11 35.73 28.81 3 0 6.49 -999 ? C5 IMD A 502 >ILE~A 138 35.51 39.72 29.97 34.18 40.27 29.73 34.85 40.00 29.85 3 0 5.10 -999 ? C5 IMD A 502 >ARG~A 139 34.45 32.51 30.79 36.44 30.24 31.23 35.44 31.37 31.01 2 0 12.43 -999 ? C5 IMD A 502 >LYS~A 140 38.10 35.32 34.55 39.60 30.10 33.62 38.85 32.71 34.08 2 0 13.77 -999 ? C5 IMD A 502 >VAL~A 141 38.76 38.99 35.55 39.05 40.92 34.57 38.90 39.96 35.06 3 0 9.30 -999 ? C5 IMD A 502 >LYS.A 142 38.42 39.45 39.32 36.82 34.14 39.20 37.62 36.79 39.26 2 0 15.15 -999 ? C5 IMD A 502 >LYS.A 143 37.65 42.56 41.46 35.66 46.04 45.23 36.66 44.30 43.35 2 0 19.96 -999 ? C5 IMD A 502 >GLY.A 144 41.01 44.21 42.22 40.90 43.91 41.50 40.96 44.06 41.86 1 0 16.81 -999 ? C4 IMD A 502 >ASP.A 145 42.33 41.78 38.16 42.34 39.72 38.70 42.34 40.75 38.43 2 0 13.64 -999 ? C5 IMD A 502 >PHE^A 146 46.67 46.42 39.49 46.88 47.62 42.06 46.78 47.02 40.78 3 0 17.76 -999 ? C4 IMD A 502 >VAL^A 147 43.88 45.58 34.11 41.87 45.08 33.39 42.88 45.33 33.75 3 0 9.57 -999 ? C4 IMD A 502 >LEU^A 148 47.02 46.47 30.56 48.46 47.22 29.07 47.74 46.85 29.81 3 0 10.92 -999 ? C4 IMD A 502 >ILE^A 149 43.57 51.24 31.11 43.16 51.86 32.22 43.36 51.55 31.67 3 0 11.87 -999 ? C4 IMD A 502 >GLY.A 150 45.37 53.20 27.82 45.47 52.44 27.59 45.42 52.82 27.70 1 0 12.85 -999 ? C4 IMD A 502 >HIS.A 151 47.79 55.96 25.20 47.91 57.79 26.24 47.85 56.87 25.72 3 0 -16.98 -999 ? N3 IMD A 502s >ASN.A 152 51.75 54.21 28.50 51.66 56.34 28.29 51.70 55.28 28.39 2 0 19.21 -999 ? C4 IMD A 502 >GLY.A 153 54.10 50.60 27.53 53.46 50.52 27.05 53.78 50.56 27.29 1 0 17.57 -999 ? C4 IMD A 502 >ILE^A 154 51.03 48.18 24.86 49.65 47.95 25.06 50.34 48.07 24.96 3 0 12.99 -999 ? C4 IMD A 502 >ARG^A 155 58.71 46.01 22.44 59.56 48.91 21.62 59.14 47.46 22.03 2 0 22.14 -999 ? N3 IMD A 502 >VAL^A 156 53.22 43.52 20.47 51.14 43.60 19.77 52.18 43.56 20.12 3 0 14.38 -999 ? N3 IMD A 502 >MET?A 157 55.51 40.90 18.89 58.32 41.98 20.57 56.91 41.44 19.73 2 0 19.50 -999 ? NI NI A 500 >PRO.A 158 53.43 41.58 15.07 54.25 39.83 16.23 53.84 40.71 15.65 3 0 13.35 -999 ? NI NI A 500 >PRO.A 159 53.73 35.00 15.29 55.25 36.60 14.78 54.49 35.80 15.04 3 0 10.95 -999 ? NI NI A 500 >GLU.A 160 60.54 36.50 10.40 60.75 38.61 10.16 60.64 37.56 10.28 2 0 13.42 -999 ? NI NI A 500 >SER.A 174 44.40 33.65 -0.79 45.10 35.97 -0.38 44.75 34.81 -0.58 2 0 8.15 -999 ? NI NI A 500 >GLU.A 175 38.90 34.32 -3.86 37.87 36.08 -4.58 38.38 35.20 -4.22 2 0 15.86 -999 ? NI NI A 500 >VAL.A 176 38.66 31.21 -0.57 37.86 30.83 1.49 38.26 31.02 0.46 3 0 12.52 -999 ? NI NI A 500 >SER.A 177 37.51 28.83 -3.30 37.41 28.68 -5.74 37.46 28.76 -4.52 2 0 15.32 -999 ? C2 IMD A 501 >SER.A 178 36.96 25.11 -3.83 34.78 24.85 -4.79 35.87 24.98 -4.31 2 0 -11.66 -999 ? C2 IMD A 501s >GLU.A 179 35.97 25.80 -8.57 34.74 26.82 -9.99 35.36 26.31 -9.28 2 0 17.08 -999 ? C2 IMD A 501 >LYS.A 180 41.95 25.03 -6.72 42.62 29.44 -2.29 42.28 27.24 -4.50 2 0 11.11 -999 ? NI NI A 500 >PRO~A 181 45.30 23.50 -8.91 43.96 22.67 -7.33 44.63 23.08 -8.12 3 0 17.67 -999 ? NI NI A 500 >LYS~A 182 43.41 19.63 -4.53 38.69 21.82 -3.53 41.05 20.72 -4.03 2 0 10.45 -999 ? C2 IMD A 501 >GLU~A 183 46.99 14.62 -6.00 47.14 13.42 -7.71 47.06 14.02 -6.85 2 0 19.17 -999 ? C2 IMD A 501 >ALA~A 184 48.57 19.32 -5.01 48.65 20.52 -5.98 48.61 19.92 -5.50 2 0 17.07 -999 ? NI NI A 500 >ILE~A 185 46.44 22.07 -1.55 46.58 22.63 -0.93 46.51 22.35 -1.24 3 0 12.98 -999 ? NI NI A 500 >ILE~A 186 45.97 16.64 -0.41 44.78 15.82 -0.23 45.38 16.23 -0.32 3 0 13.19 -999 ? C2 IMD A 501 >LYS~A 187 50.52 16.61 -1.00 51.35 12.70 -4.87 50.94 14.66 -2.93 2 0 21.13 -999 ? C2 IMD A 501 >ARG~A 188 51.91 22.75 -2.33 51.19 25.73 -1.75 51.55 24.24 -2.04 2 0 10.52 -999 ? NI NI A 500 >ILE~A 189 48.38 19.40 3.75 47.11 19.82 4.18 47.74 19.61 3.97 3 0 13.49 -999 ? NI NI A 500 >ALA~A 190 51.26 15.89 3.99 51.10 14.76 2.95 51.18 15.32 3.47 2 0 18.17 -999 ? C2 IMD A 501 >LYS~A 191 54.86 17.15 3.54 59.18 20.51 0.18 57.02 18.83 1.86 2 0 16.70 -999 ? NI NI A 500 >GLU~A 192 53.40 21.97 7.28 55.14 23.21 7.34 54.27 22.59 7.31 2 0 11.32 -999 ? NI NI A 500 >MET?A 193 52.76 17.30 8.65 48.69 16.20 7.91 50.73 16.75 8.28 2 0 15.81 -999 ? C2 IMD A 501 >HIS~A 194 57.07 13.19 6.80 58.67 11.83 6.97 57.87 12.51 6.89 3 0 22.06 -999 ? NI NI A 500 >GLU~A 195 58.93 18.74 6.75 59.36 20.56 5.73 59.15 19.65 6.24 2 0 15.80 -999 ? NI NI A 500 >ILE~A 196 54.81 19.28 12.06 53.84 20.35 12.42 54.32 19.81 12.24 3 0 15.36 -999 ? NI NI A 500 >ARG~A 197 54.93 11.36 12.60 55.73 9.35 10.40 55.33 10.35 11.50 2 0 24.74 -999 ? C2 IMD A 501 >GLU~A 198 60.08 14.03 10.17 59.25 12.06 10.44 59.67 13.04 10.30 2 0 23.47 -999 ? NI NI A 500 >GLU~A 199 60.20 19.95 15.73 60.89 21.93 15.42 60.55 20.94 15.58 2 0 18.54 -999 ? NI NI A 500 >TYR~A 200 55.94 15.46 18.60 54.88 14.31 20.89 55.41 14.89 19.74 3 0 23.54 -999 ? NI NI A 500 >LYS~A 201 59.83 13.02 17.58 58.21 8.84 13.30 59.02 10.93 15.44 2 0 26.66 -999 ? NI NI A 500 >LYS~A 202 63.26 14.72 18.03 65.21 16.21 12.24 64.23 15.46 15.13 2 0 23.82 -999 ? NI NI A 500 >THR~A 203 62.19 17.27 20.64 61.68 18.91 19.35 61.93 18.09 19.99 2 0 22.99 -999 ? NI NI A 500 >GLY~A 204 59.12 15.83 22.36 59.14 16.54 22.02 59.13 16.19 22.19 1 0 25.67 -999 ? NI NI A 500 >THR.A 205 57.24 19.13 22.10 58.76 20.43 22.98 58.00 19.78 22.54 2 0 23.18 -999 ? NI NI A 500 >GLY.A 206 55.08 20.79 19.44 54.81 20.05 19.79 54.94 20.42 19.62 1 0 19.09 -999 ? NI NI A 500 >GLY.A 207 53.24 18.48 17.06 53.06 19.25 17.14 53.15 18.86 17.10 1 0 18.68 -999 ? NI NI A 500 >ILE^A 208 49.54 17.80 14.43 49.48 17.68 12.96 49.51 17.74 13.70 3 0 17.08 -999 ? NI NI A 500 >ALA^A 209 46.18 18.94 17.30 45.82 19.98 18.31 46.00 19.46 17.80 2 0 18.28 -999 ? N3 IMD A 501 >ILE^A 210 42.62 16.51 15.05 42.83 16.49 13.67 42.73 16.50 14.36 3 0 13.57 -999 ? N3 IMD A 501 >VAL^A 211 39.74 19.81 15.89 39.27 21.85 16.53 39.51 20.83 16.21 3 0 12.73 -999 ? N3 IMD A 501 >GLY^A 212 37.10 17.33 14.65 36.78 17.75 15.30 36.94 17.54 14.98 1 0 10.27 -999 ? N3 IMD A 501 >GLY.A 213 33.36 17.00 14.40 33.84 16.46 13.92 33.60 16.73 14.16 1 0 9.11 -999 ? C4 IMD A 501 >PRO~A 214 29.36 15.44 14.45 31.40 14.67 13.84 30.38 15.05 14.14 3 0 9.33 -999 ? C4 IMD A 501 >ALA~A 215 31.09 14.71 9.85 31.11 16.07 9.12 31.10 15.39 9.48 2 0 4.41 -999 ? C4 IMD A 501 >ILE~A 216 35.61 13.13 10.93 36.90 13.46 11.40 36.26 13.30 11.16 3 0 8.63 -999 ? C2 IMD A 501 >ILE~A 217 32.02 9.44 12.15 33.07 8.61 12.72 32.54 9.02 12.44 3 0 11.47 -999 ? C5 IMD A 501 >HIS~A 218 27.90 11.64 10.05 27.06 11.69 11.97 27.48 11.66 11.01 3 0 9.31 -999 ? C5 IMD A 501 >THR~A 219 31.67 10.97 5.48 32.53 12.94 5.73 32.10 11.96 5.60 2 0 4.55 -999 ? N1 IMD A 501 >GLY.A 220 33.64 7.76 6.04 33.97 8.50 6.25 33.80 8.13 6.14 1 0 9.73 -999 ? N1 IMD A 501 >GLY~A 221 36.84 9.60 7.07 36.43 9.15 7.61 36.64 9.37 7.34 1 0 9.27 -999 ? N1 IMD A 501 >GLY~A 222 37.03 7.99 10.55 37.45 7.75 9.86 37.24 7.87 10.20 1 0 12.09 -999 ? N1 IMD A 501 >PRO~A 223 37.52 3.99 8.71 38.85 5.57 9.69 38.19 4.78 9.20 3 0 14.59 -999 ? N1 IMD A 501 >ALA~A 224 41.80 7.56 7.85 41.49 8.50 6.63 41.64 8.03 7.24 2 0 12.82 -999 ? N1 IMD A 501 >LEU~A 225 40.82 10.66 11.52 41.23 12.37 12.92 41.03 11.52 12.22 3 0 12.67 -999 ? C2 IMD A 501 >ALA~A 226 42.44 6.79 13.22 41.51 5.58 13.44 41.97 6.18 13.33 2 0 17.39 -999 ? N1 IMD A 501 >LYS~A 227 45.40 5.65 11.07 46.83 0.78 10.01 46.11 3.22 10.54 2 0 22.61 -999 ? N1 IMD A 501 >MET?A 228 46.96 9.14 11.39 45.21 12.24 9.03 46.09 10.69 10.21 2 0 13.98 -999 ? C2 IMD A 501 >VAL~A 229 46.78 8.78 15.16 45.18 9.14 16.69 45.98 8.96 15.93 3 0 19.27 -999 ? C2 IMD A 501 >GLU~A 230 48.25 2.74 14.38 47.54 1.24 13.05 47.89 1.99 13.71 2 0 23.66 -999 ? C2 IMD A 501 >LEU~A 231 50.99 7.03 11.27 50.90 5.71 9.54 50.95 6.37 10.41 3 0 21.97 -999 ? C2 IMD A 501 >GLY.A 232 52.03 9.22 15.34 51.63 9.47 14.69 51.83 9.35 15.01 1 0 23.31 -999 ? C2 IMD A 501 >TYR.A 233 51.13 12.04 11.01 53.05 11.64 9.09 52.09 11.84 10.05 3 0 20.51 -999 ? C2 IMD A 501 >ILE.A 234 46.93 12.90 15.86 46.39 13.84 15.10 46.66 13.37 15.48 3 0 17.80 -999 ? C2 IMD A 501 >GLN.A 235 51.88 15.15 19.35 52.05 14.50 17.33 51.96 14.82 18.34 2 0 21.86 -999 ? NI NI A 500 >ALA^A 236 45.80 15.82 20.64 45.89 17.13 21.47 45.85 16.48 21.06 2 0 20.75 -999 ? N3 IMD A 501 >ILE^A 237 41.50 14.37 19.17 40.96 13.44 18.20 41.23 13.90 18.68 3 0 16.51 -999 ? N3 IMD A 501 >LEU^A 238 39.92 19.86 20.30 41.33 20.88 21.62 40.62 20.37 20.96 3 0 17.35 -999 ? N3 IMD A 501 >ALA^A 239 36.06 17.18 19.68 36.21 15.72 19.10 36.14 16.45 19.39 2 0 14.43 -999 ? N3 IMD A 501 >GLY^A 240 32.75 16.54 21.38 33.01 15.83 20.96 32.88 16.18 21.17 1 0 15.93 -999 ? C4 IMD A 501 >ASN~A 241 29.00 13.99 23.02 28.18 12.11 23.60 28.59 13.05 23.31 2 0 19.42 -999 ? C4 IMD A 501 >ALA~A 242 29.18 13.13 18.69 28.42 14.10 17.74 28.80 13.62 18.21 2 0 13.31 -999 ? C4 IMD A 501 >LEU~A 243 33.79 13.35 17.02 35.81 12.81 16.34 34.80 13.08 16.68 3 0 12.84 -999 ? C4 IMD A 501 >ALA~A 244 33.40 10.03 19.99 33.62 10.44 21.46 33.51 10.23 20.72 2 0 17.99 -999 ? C4 IMD A 501 >THR~A 245 29.96 8.38 19.96 28.07 8.83 20.86 29.02 8.61 20.41 2 0 18.47 -999 ? C5 IMD A 501 >HIS~A 246 27.98 9.23 15.56 26.07 9.76 16.25 27.02 9.50 15.91 3 0 14.30 -999 ? C5 IMD A 501 >ASP~A 247 34.72 7.37 16.71 36.47 6.17 16.73 35.60 6.77 16.72 2 0 17.14 -999 ? N1 IMD A 501 >ILE~A 248 32.44 4.50 20.35 32.79 4.54 21.67 32.62 4.52 21.01 3 0 20.78 -999 ? C5 IMD A 501 >GLU~A 249 26.96 3.46 16.09 25.84 4.81 14.91 26.40 4.13 15.50 2 0 15.09 -999 ? N3 IMD B 503 >SER~A 250 31.46 2.41 13.98 31.76 4.47 12.78 31.61 3.44 13.38 2 0 15.31 -999 ? C5 IMD A 501 >ALA~A 251 33.86 0.21 16.04 34.65 0.69 17.20 34.26 0.45 16.62 2 0 21.11 -999 ? N1 IMD A 501 >LEU~A 252 30.30 -1.11 19.01 31.19 -1.00 20.96 30.75 -1.06 19.99 3 0 20.45 -999 ? C2 IMD B 503 >TYR~A 253 26.84 -1.32 17.11 26.52 -1.45 19.89 26.68 -1.38 18.50 3 0 16.27 -999 ? N3 IMD B 503 >GLY~A 254 29.87 -0.85 11.85 29.39 -0.40 12.24 29.63 -0.63 12.05 1 0 19.33 -999 ? N3 IMD B 503 >THR^A 255 27.54 2.17 11.56 25.75 1.07 12.14 26.65 1.62 11.85 2 0 15.07 -999 ? N3 IMD B 503 >SER^A 256 27.31 5.96 12.18 28.22 8.18 12.19 27.77 7.07 12.18 2 0 12.28 -999 ? C5 IMD A 501 >LEU.A 257 23.36 8.38 12.53 23.14 10.15 13.89 23.25 9.27 13.21 3 0 14.23 -999 ? C5 IMD A 501 >GLY.A 258 22.75 3.54 11.68 23.27 3.97 11.28 23.01 3.75 11.48 1 0 12.37 -999 ? N3 IMD B 503 >VAL^A 259 24.47 3.89 8.32 24.24 5.54 6.89 24.36 4.72 7.61 3 0 14.85 -999 ? C5 IMD A 501 >ASN^A 260 26.69 -0.14 6.82 28.30 -1.50 6.86 27.49 -0.82 6.84 2 0 19.38 -999 ? N1 IMD A 501 >ILE.A 261 31.61 3.03 8.00 31.61 4.42 8.13 31.61 3.73 8.06 3 0 14.07 -999 ? N1 IMD A 501 >LYS.A 262 31.77 0.21 4.58 35.77 -3.61 6.81 33.77 -1.70 5.69 2 0 21.28 -999 ? N1 IMD A 501 >THR.A 263 28.69 0.08 2.31 27.50 -1.54 3.15 28.10 -0.73 2.73 2 0 19.46 -999 ? N1 IMD A 501 >ALA.A 264 26.94 3.47 2.88 27.33 4.36 1.69 27.14 3.91 2.28 2 0 14.11 -999 ? N1 IMD A 501 >LYS.A 265 23.67 1.55 3.31 24.13 -2.65 -1.45 23.90 -0.55 0.93 2 0 21.77 -999 ? N3 IMD B 503 >PRO.A 266 19.65 2.60 4.71 21.62 2.01 5.59 20.64 2.30 5.15 3 0 14.01 -999 ? N3 IMD B 503 >VAL.A 267 20.96 -0.93 8.65 22.60 -1.97 9.71 21.78 -1.45 9.18 3 0 12.82 -999 ? N3 IMD B 503 >THR.A 268 17.41 -1.84 9.66 15.89 -3.11 8.74 16.65 -2.47 9.20 2 0 9.59 -999 ? N3 IMD B 503 >GLY~A 269 16.76 -0.61 13.20 17.37 -0.35 12.70 17.06 -0.48 12.95 1 0 6.59 -999 ? N3 IMD B 503 >GLY~A 270 20.10 1.26 13.00 19.42 1.57 13.26 19.76 1.42 13.13 1 0 9.38 -999 ? N3 IMD B 503 >HIS~A 271 16.26 4.11 15.39 14.92 3.07 16.63 15.59 3.59 16.01 3 0 4.87 -999 ? C2 IMD B 503 >LYS~A 272 19.35 2.72 18.07 16.75 -1.43 16.46 18.05 0.65 17.26 2 0 6.69 -999 ? N3 IMD B 503 >HIS~A 273 23.19 0.45 15.36 22.67 -1.26 14.26 22.93 -0.41 14.81 3 0 12.11 -999 ? N3 IMD B 503 >HIS~A 274 23.19 7.39 18.27 21.33 8.34 18.48 22.26 7.86 18.38 3 0 12.72 -999 ? C2 IMD B 503 >ILE~A 275 20.95 5.18 22.20 20.89 6.45 22.90 20.92 5.81 22.55 3 0 12.14 -999 ? C2 IMD B 503 >TYR~A 276 22.08 -0.52 21.67 19.67 -1.88 22.20 20.88 -1.20 21.93 3 0 11.90 -999 ? C2 IMD B 503 >ALA~A 277 27.25 2.69 21.84 27.86 3.39 20.62 27.56 3.04 21.23 2 0 17.47 -999 ? C2 IMD B 503 >ILE~A 278 25.73 6.42 24.58 25.30 7.78 24.59 25.52 7.10 24.58 3 0 17.30 -999 ? C2 IMD B 503 >ASN~A 279 24.03 1.77 26.55 23.37 0.62 28.19 23.70 1.20 27.37 2 0 17.14 -999 ? C2 IMD B 503 >ALA~A 280 28.29 0.31 26.18 28.70 -0.19 24.79 28.50 0.06 25.48 2 0 19.79 -999 ? C2 IMD B 503 >ILE~A 281 31.11 4.37 26.49 32.44 4.06 26.06 31.78 4.22 26.27 3 0 23.09 -999 ? C2 IMD B 503 >ASN~A 282 27.08 4.27 30.32 26.65 6.30 29.83 26.86 5.28 30.08 2 0 20.95 -999 ? C2 IMD B 503 >ASP~A 283 28.13 -0.89 30.52 27.80 -2.64 31.70 27.96 -1.77 31.11 2 0 23.24 -999 ? C2 IMD B 503 >ALA~A 284 32.54 0.12 30.75 33.26 0.29 29.41 32.90 0.20 30.08 2 0 25.88 -999 ? C2 IMD B 503 >GLY~A 285 32.82 3.30 32.85 32.89 3.43 32.02 32.85 3.37 32.43 1 0 27.31 -999 ? C2 IMD B 503 >ASN~A 286 35.62 6.41 31.09 37.10 5.31 32.25 36.36 5.86 31.67 2 0 30.33 -999 ? C4 IMD A 501 >ILE~A 287 36.88 6.33 26.03 36.78 6.99 24.74 36.83 6.66 25.38 3 0 23.76 -999 ? C4 IMD A 501 >LYS~A 288 39.83 4.19 28.65 44.77 5.07 29.98 42.30 4.63 29.31 2 0 30.68 -999 ? N3 IMD A 501 >ASN~A 289 37.00 1.37 31.47 37.60 2.08 33.39 37.30 1.72 32.43 2 0 31.56 -999 ? C2 IMD B 503 >ALA~A 290 36.38 0.23 27.23 35.41 1.09 26.37 35.89 0.66 26.80 2 0 26.43 -999 ? C2 IMD B 503 >VAL~A 291 39.74 0.10 25.47 40.89 1.47 24.17 40.32 0.78 24.82 3 0 27.47 -999 ? N1 IMD A 501 >GLU~A 292 43.33 0.12 29.37 43.79 1.27 31.09 43.56 0.69 30.23 2 0 33.06 -999 ? C2 IMD A 501 >SER~A 293 39.03 -4.20 28.73 36.77 -3.26 28.69 37.90 -3.73 28.71 2 0 29.14 -999 ? C2 IMD B 503 >GLY.A 294 38.82 -4.97 24.98 38.24 -4.64 25.39 38.53 -4.80 25.18 1 0 30.09 -999 ? C2 IMD B 503 >VAL.A 295 35.23 -3.76 24.54 33.56 -3.06 25.81 34.40 -3.41 25.18 3 0 25.70 -999 ? C2 IMD B 503 >LEU.A 296 36.54 0.33 22.50 36.14 2.04 21.27 36.34 1.19 21.88 3 0 24.14 -999 ? N1 IMD A 501 >LYS.A 297 39.12 -2.58 19.61 40.18 -8.37 21.49 39.65 -5.48 20.55 2 0 31.48 -999 ? N3 IMD B 503 >GLU.A 298 37.50 -0.67 15.14 36.93 -1.71 13.37 37.22 -1.19 14.25 2 0 21.50 -999 ? N1 IMD A 501 >GLY~A 299 38.96 3.53 15.68 39.64 3.43 16.14 39.30 3.48 15.91 1 0 18.99 -999 ? N1 IMD A 501 >ILE~A 300 39.26 8.33 16.22 38.95 9.46 15.54 39.10 8.90 15.88 3 0 15.66 -999 ? C2 IMD A 501 >MET?A 301 39.27 6.94 20.41 37.67 9.69 20.50 38.47 8.31 20.45 2 0 18.40 -999 ? N3 IMD A 501 >TYR~A 302 41.53 1.18 19.60 43.34 -0.91 19.65 42.43 0.14 19.62 3 0 25.06 -999 ? N1 IMD A 501 >GLN~A 303 44.14 4.04 16.41 45.61 2.51 16.58 44.88 3.28 16.49 2 0 23.20 -999 ? C2 IMD A 501 >CYH~A 304 44.15 7.77 21.26 42.84 9.98 20.15 43.50 8.88 20.71 2 0 19.92 -999 ? C2 IMD A 501 >ILE~A 305 42.91 4.55 24.85 42.58 5.09 26.18 42.74 4.82 25.52 3 0 26.48 -999 ? C2 IMD A 501 >LYS~A 306 46.63 3.06 22.82 45.71 -2.32 23.34 46.17 0.37 23.08 2 0 30.37 -999 ? N1 IMD A 501 >ASN~A 307 49.04 6.33 20.42 49.16 4.74 19.04 49.10 5.53 19.73 2 0 25.25 -999 ? C2 IMD A 501 >ASN.A 308 49.83 7.96 25.69 50.14 6.07 26.59 49.99 7.02 26.14 2 0 30.15 -999 ? C2 IMD A 501 >ILE.A 309 46.59 10.79 21.36 47.64 11.27 20.63 47.11 11.03 21.00 3 0 22.51 -999 ? C2 IMD A 501 >PRO.A 310 46.79 14.88 24.91 45.62 13.01 24.64 46.21 13.95 24.78 3 0 24.05 -999 ? N3 IMD A 501 >TYR^A 311 40.35 12.17 23.97 39.49 10.04 25.61 39.92 11.10 24.79 3 0 22.08 -999 ? N3 IMD A 501 >VAL^A 312 39.09 16.86 25.06 39.68 18.76 25.96 39.39 17.81 25.51 3 0 21.09 -999 ? N3 IMD A 501 >LEU^A 313 34.82 14.75 24.58 35.52 13.00 23.45 35.17 13.88 24.02 3 0 19.35 -999 ? C4 IMD A 501 >ALA^A 314 33.37 19.33 24.96 33.67 20.65 24.22 33.52 19.99 24.59 2 0 18.78 -999 ? N3 IMD A 501 >GLY.A 315 29.70 18.76 25.82 30.07 19.46 25.45 29.88 19.11 25.64 1 0 20.23 -999 ? C4 IMD A 501 >SER.A 316 27.05 20.43 23.72 26.23 20.52 21.46 26.64 20.48 22.59 2 0 16.74 -999 ? C4 IMD A 501 >ILE.A 317 22.56 22.43 23.98 22.52 23.84 23.77 22.54 23.14 23.87 3 0 19.67 -999 ? N3 IMD B 502 >ARG.A 318 24.10 18.68 17.72 25.60 16.49 16.10 24.85 17.59 16.91 2 0 12.20 -999 ? C4 IMD A 501 >ASP.A 319 25.38 15.78 24.11 27.19 16.77 23.61 26.28 16.27 23.86 2 0 18.56 -999 ? C4 IMD A 501 >ASP.A 320 22.50 11.31 22.37 21.31 12.07 20.82 21.91 11.69 21.60 2 0 14.80 -999 ? C2 IMD B 503 >GLY.A 321 24.02 10.76 26.66 23.75 11.57 26.59 23.89 11.17 26.62 1 0 18.52 -999 ? C2 IMD B 503 >PRO.A 322 27.27 13.84 28.32 26.15 12.21 27.28 26.71 13.03 27.80 3 0 22.09 -999 ? C2 IMD B 503 >ILE.A 323 30.42 8.89 26.35 31.08 8.69 25.23 30.75 8.79 25.79 3 0 22.48 -999 ? C4 IMD A 501 >PRO.A 324 30.89 7.47 30.94 31.04 9.52 30.10 30.97 8.50 30.52 3 0 25.18 -999 ? C2 IMD B 503 >ASP.A 325 35.32 10.84 28.01 36.10 8.92 28.32 35.71 9.88 28.17 2 0 25.14 -999 ? C4 IMD A 501 >VAL.A 326 32.55 14.49 28.03 30.96 14.72 26.52 31.76 14.60 27.27 3 0 22.01 -999 ? C4 IMD A 501 >ILE.A 327 34.31 18.70 29.74 35.55 19.21 30.10 34.93 18.95 29.92 3 0 22.84 -999 ? N1 IMD A 502 >THR.A 328 29.56 19.17 30.13 28.45 17.88 31.45 29.01 18.52 30.79 2 0 25.67 -999 ? N1 IMD A 502 >ASP~A 329 30.92 23.11 32.71 30.65 25.21 32.90 30.78 24.16 32.80 2 0 18.98 -999 ? N1 IMD A 502 >SER~A 330 31.40 24.86 28.34 29.45 25.37 27.06 30.42 25.11 27.70 2 0 17.66 -999 ? N1 IMD A 502 >MET?A 331 33.78 27.07 30.31 32.67 30.02 29.39 33.22 28.54 29.85 2 0 12.80 -999 ? N1 IMD A 502 >VAL~A 332 35.66 24.15 31.86 35.29 22.84 33.62 35.47 23.49 32.74 3 0 19.30 -999 ? C5 IMD A 502 >ALA~A 333 35.87 22.50 28.41 34.66 22.14 27.56 35.27 22.32 27.98 2 0 19.32 -999 ? N1 IMD A 502 >GLN~A 334 36.94 28.26 26.24 35.95 30.07 26.72 36.44 29.16 26.48 2 0 11.26 -999 ? N1 IMD A 502 >ASP~A 335 39.74 25.98 31.15 38.75 27.64 32.06 39.24 26.81 31.61 2 0 15.09 -999 ? C5 IMD A 502 >LYS~A 336 40.99 22.49 28.87 43.19 17.76 31.20 42.09 20.13 30.03 2 0 24.81 -999 ? C5 IMD A 502 >MET?A 337 40.99 23.14 25.09 37.03 23.29 23.38 39.01 23.21 24.24 2 0 17.87 -999 ? N1 IMD A 502 >ARG~A 338 43.22 30.01 26.98 43.89 32.89 27.94 43.56 31.45 27.46 2 0 10.65 -999 ? C5 IMD A 502 >THR~A 339 45.83 24.45 27.59 45.00 23.97 29.55 45.41 24.21 28.57 2 0 19.20 -999 ? C5 IMD A 502 >THR~A 340 45.78 21.52 25.16 44.46 19.81 24.93 45.12 20.66 25.04 2 0 22.51 -999 ? N1 IMD A 502 >VAL~A 341 46.49 23.62 22.03 44.64 24.67 21.41 45.57 24.14 21.72 3 0 18.58 -999 ? NI NI A 500 >MET?A 342 48.90 26.18 23.46 49.11 26.55 27.77 49.00 26.36 25.61 2 0 18.75 -999 ? C5 IMD A 502 >ASP~A 343 52.69 23.29 23.96 51.54 21.51 24.25 52.12 22.40 24.11 2 0 21.79 -999 ? NI NI A 500 >LYS~A 344 51.22 22.72 19.42 49.53 19.71 22.56 50.38 21.21 20.99 2 0 21.33 -999 ? NI NI A 500 >LYS~A 345 52.97 23.68 16.19 57.13 24.74 18.52 55.05 24.21 17.36 2 0 16.96 -999 ? NI NI A 500 >MET?A 346 49.85 23.13 14.02 49.62 21.14 10.15 49.74 22.13 12.09 2 0 12.52 -999 ? NI NI A 500 >VAL~A 347 46.08 22.75 14.46 44.89 23.50 16.20 45.49 23.12 15.33 3 0 14.21 -999 ? NI NI A 500 >ILE~A 348 44.46 19.78 11.00 45.06 19.01 9.94 44.76 19.39 10.47 3 0 12.84 -999 ? C2 IMD A 501 >MET?A 349 40.35 22.08 11.83 40.42 26.19 12.78 40.38 24.14 12.31 2 0 12.65 -999 ? N3 IMD A 501 >LEU~A 350 38.55 18.00 10.39 40.41 17.20 9.54 39.48 17.60 9.97 3 0 8.10 -999 ? C2 IMD A 501 >SER~A 351 34.57 20.58 9.41 34.17 18.22 9.19 34.37 19.40 9.30 2 0 -4.03 -999 ? N3 IMD A 501s >THR~A 352 32.96 21.82 12.59 33.73 21.15 14.57 33.35 21.49 13.58 2 0 9.31 -999 ? N3 IMD A 501 >LEU~A 353 31.27 26.38 11.72 31.14 28.57 11.35 31.21 27.47 11.53 3 0 10.35 -999 ? N3 IMD A 501 >LEU~A 354 30.26 25.71 16.87 29.66 25.80 18.92 29.96 25.75 17.89 3 0 14.16 -999 ? C4 IMD A 501 >HIS~A 355 33.74 21.66 18.65 32.78 20.61 20.20 33.26 21.13 19.42 3 0 14.04 -999 ? N3 IMD A 501 >SER~A 356 36.91 25.30 14.99 36.92 23.62 13.23 36.91 24.46 14.11 2 0 9.81 -999 ? N3 IMD A 501 >VAL~A 357 36.01 28.94 15.78 34.53 30.44 15.21 35.27 29.69 15.49 3 0 14.69 -999 ? N3 IMD A 501 >ALA~A 358 36.08 28.18 19.52 35.27 27.11 20.21 35.67 27.65 19.86 2 0 14.84 -999 ? N1 IMD A 502 >THR~A 359 39.54 26.67 19.11 40.23 24.62 18.80 39.88 25.64 18.96 2 0 16.16 -999 ? N3 IMD A 501 >GLY~A 360 40.89 29.44 16.80 40.52 29.50 17.59 40.71 29.47 17.19 1 0 14.37 -999 ? NI NI A 500 >ASN~A 361 38.39 32.02 20.08 36.93 32.83 18.78 37.66 32.42 19.43 2 0 10.24 -999 ? N1 IMD A 502 >LEU~A 362 41.75 28.90 22.54 40.05 28.43 23.81 40.90 28.67 23.17 3 0 13.09 -999 ? N1 IMD A 502 >MET?A 363 45.23 30.11 19.74 44.20 27.38 16.70 44.71 28.74 18.22 2 0 13.30 -999 ? NI NI A 500 >PRO~A 364 49.04 30.99 21.52 47.76 31.88 19.90 48.40 31.43 20.71 3 0 15.04 -999 ? NI NI A 500 >SER~A 365 49.27 33.70 16.33 50.83 35.50 16.78 50.05 34.60 16.55 2 0 11.40 -999 ? NI NI A 500 >TYR~A 366 53.33 31.36 18.53 52.77 31.01 21.24 53.05 31.19 19.89 3 0 14.66 -999 ? NI NI A 500 >ILE~A 367 49.39 27.66 16.68 49.08 26.68 17.75 49.23 27.17 17.21 3 0 12.78 -999 ? NI NI A 500 >LYS^A 368 49.96 27.14 12.07 55.62 25.63 9.71 52.79 26.39 10.89 2 0 10.29 -999 ? NI NI A 500 >THR^A 369 46.33 26.42 11.04 44.68 27.47 12.07 45.50 26.94 11.55 2 0 9.57 -999 ? NI NI A 500 >VAL^A 370 44.81 24.28 8.31 45.87 22.73 7.14 45.34 23.50 7.73 3 0 10.41 -999 ? NI NI A 500 >CYH^A 371 41.02 24.98 8.02 41.35 27.38 9.31 41.18 26.18 8.67 2 0 10.40 -999 ? NI NI A 500 >VAL^A 372 39.01 22.39 6.13 40.05 20.50 5.61 39.53 21.44 5.87 3 0 7.07 -999 ? C2 IMD A 501 >ASP^A 373 34.62 23.66 6.14 32.62 23.18 6.69 33.62 23.42 6.41 2 0 4.16 -999 ? N3 IMD A 501 >ILE~A 374 32.01 20.65 2.31 30.86 19.85 1.90 31.44 20.25 2.11 3 0 -3.80 -999 ? C2 IMD A 501s >GLN~A 375 29.13 24.56 3.70 27.40 24.85 4.94 28.27 24.71 4.32 2 0 7.36 -999 ? C4 IMD A 501 >PRO~A 376 32.12 28.08 -0.60 32.86 27.79 1.50 32.49 27.94 0.45 3 0 10.11 -999 ? N3 IMD A 501 >SER~A 377 31.51 30.61 4.00 29.31 29.74 4.61 30.41 30.17 4.30 2 0 8.92 -999 ? C4 IMD B 502 >THR~A 378 32.67 28.35 6.83 32.02 26.52 7.76 32.34 27.43 7.30 2 0 7.70 -999 ? N3 IMD A 501 >VAL~A 379 36.28 28.40 5.61 37.44 27.20 4.13 36.86 27.80 4.87 3 0 9.55 -999 ? N3 IMD A 501 >THR~A 380 36.05 32.22 5.23 35.07 33.58 3.86 35.56 32.90 4.54 2 0 13.28 -999 ? C5 IMD B 502 >LYS~A 381 34.91 32.52 8.89 28.77 32.55 10.14 31.84 32.53 9.52 2 0 7.52 -999 ? C4 IMD B 502 >LEU~A 382 38.13 28.96 9.72 36.82 27.53 10.80 37.47 28.25 10.26 3 0 11.24 -999 ? N3 IMD A 501 >MET?A 383 40.35 32.50 7.66 42.35 30.45 6.05 41.35 31.47 6.85 2 0 7.50 -999 ? NI NI A 500 >ASP~A 384 37.50 36.01 9.53 37.13 38.06 9.96 37.31 37.03 9.75 2 0 14.01 -999 ? NI NI A 500 >ARG~A 385 38.20 32.58 15.21 36.15 34.93 15.22 37.18 33.75 15.21 2 0 11.21 -999 ? C2 IMD A 502 >GLY~A 386 43.45 33.57 11.60 43.53 34.14 12.14 43.49 33.85 11.87 1 0 8.39 -999 ? NI NI A 500 >THR~A 387 46.83 32.79 13.09 46.91 30.68 13.58 46.87 31.74 13.33 2 0 8.49 -999 ? NI NI A 500 >SER~A 388 49.73 34.33 11.14 51.90 34.05 12.19 50.81 34.19 11.66 2 0 -6.97 -999 ? NI NI A 500s >GLN~A 389 52.74 31.14 9.14 54.52 29.97 9.14 53.63 30.55 9.14 2 0 6.74 -999 ? NI NI A 500 >ALA^A 390 46.81 29.72 8.02 45.68 30.53 8.68 46.24 30.12 8.35 2 0 -5.30 -999 ? NI NI A 500s >ILE^A 391 46.37 27.02 4.13 47.35 26.14 3.83 46.86 26.58 3.98 3 0 7.04 -999 ? NI NI A 500 >GLY^A 392 41.87 27.26 4.05 42.48 27.04 3.48 42.17 27.15 3.76 1 0 9.59 -999 ? NI NI A 500 >VAL^A 393 40.81 24.27 1.98 42.27 22.61 1.65 41.54 23.44 1.82 3 0 10.13 -999 ? C2 IMD A 501 >VAL^A 394 37.23 24.14 0.73 35.86 25.75 0.14 36.54 24.95 0.44 3 0 8.55 -999 ? N3 IMD A 501 >THR~A 395 36.68 20.42 0.30 38.44 19.14 0.45 37.56 19.78 0.38 2 0 -6.70 -999 ? C2 IMD A 501s >ASP~A 396 34.17 16.38 0.64 33.39 14.57 1.47 33.78 15.47 1.05 2 0 -4.02 -999 ? N1 IMD A 501s >VAL~A 397 36.64 16.02 4.80 35.63 16.72 6.65 36.13 16.37 5.73 3 0 -3.50 -999 ? C2 IMD A 501s >GLY~A 398 35.64 12.46 3.85 36.20 12.98 3.49 35.92 12.72 3.67 1 0 5.79 -999 ? N1 IMD A 501 >VAL~A 399 37.69 12.30 0.63 36.40 12.93 -1.02 37.05 12.62 -0.19 3 0 7.94 -999 ? N1 IMD A 501 >PHE~A 400 41.11 16.84 3.24 43.33 18.12 4.41 42.22 17.48 3.82 3 0 8.94 -999 ? C2 IMD A 501 >LEU~A 401 40.39 12.22 6.11 40.30 13.43 8.00 40.35 12.83 7.05 3 0 9.15 -999 ? C2 IMD A 501 >VAL~A 402 41.37 9.44 2.65 39.89 8.00 1.87 40.63 8.72 2.26 3 0 12.01 -999 ? N1 IMD A 501 >LEU~A 403 43.31 12.08 -1.04 44.51 12.14 -2.95 43.91 12.11 -1.99 3 0 13.92 -999 ? C2 IMD A 501 >LEU~A 404 45.23 13.69 3.92 46.51 15.07 5.04 45.87 14.38 4.48 3 0 13.10 -999 ? C2 IMD A 501 >LEU~A 405 45.39 8.46 5.04 45.90 6.88 6.41 45.64 7.67 5.72 3 0 16.24 -999 ? C2 IMD A 501 >LYS~A 406 47.57 7.89 1.16 43.44 4.72 -0.47 45.51 6.30 0.35 2 0 17.35 -999 ? N1 IMD A 501 >GLU~A 407 48.87 12.52 -0.75 49.93 11.73 -2.44 49.40 12.13 -1.60 2 0 19.19 -999 ? C2 IMD A 501 >LEU~A 408 50.42 10.49 5.65 49.98 12.35 6.66 50.20 11.42 6.16 3 0 18.24 -999 ? C2 IMD A 501 >GLU~A 409 49.62 5.32 4.75 47.98 4.05 4.48 48.80 4.68 4.61 2 0 20.38 -999 ? C2 IMD A 501 >ARG~A 410 53.83 9.11 -2.82 55.71 11.54 -2.38 54.77 10.32 -2.60 2 0 23.68 -999 ? NI NI A 500 >LEU~A 411 55.72 10.83 3.45 55.62 12.72 2.34 55.67 11.77 2.89 3 0 22.18 -999 ? NI NI A 500 >GLU~A 412 54.36 6.35 6.87 55.22 6.62 8.79 54.79 6.49 7.83 2 0 25.09 -999 ? C2 IMD A 501 >LEU~A 413 57.29 4.05 1.36 55.86 2.39 1.65 56.58 3.22 1.50 3 0 27.84 -999 ? C2 IMD A 501 >ILE~B 78 -1.31 -6.07 21.70 -0.47 -5.79 20.57 -0.89 -5.93 21.13 3 0 13.26 -999 ? C5 IMD B 503 >GLU~B 79 2.87 -10.53 23.01 4.84 -11.15 22.46 3.85 -10.84 22.74 2 0 14.55 -999 ? C5 IMD B 503 >ASN~B 80 2.01 -7.12 28.94 0.00 -6.97 29.64 1.01 -7.04 29.29 2 0 18.21 -999 ? C5 IMD B 503 >ALA~B 81 5.52 -4.89 27.09 5.72 -3.38 27.24 5.62 -4.13 27.17 2 0 12.22 -999 ? N1 IMD B 503 >ASN^B 82 9.64 -7.40 27.55 8.63 -9.13 26.77 9.13 -8.27 27.16 2 0 14.86 -999 ? C5 IMD B 503 >LEU^B 83 9.34 -3.95 32.19 7.67 -2.63 31.69 8.51 -3.29 31.94 3 0 15.86 -999 ? N1 IMD B 503 >LYS^B 84 13.69 -5.10 32.95 13.76 -10.23 33.10 13.73 -7.67 33.02 2 0 20.64 -999 ? N1 IMD B 503 >PRO^B 85 15.44 -5.07 37.01 14.96 -3.58 35.38 15.20 -4.33 36.19 3 0 20.93 -999 ? N1 IMD B 503 >ALA~B 86 18.35 -0.92 35.18 18.42 0.61 35.20 18.39 -0.16 35.19 2 0 20.17 -999 ? C2 IMD B 503 >LEU~B 87 22.22 -3.70 36.18 21.38 -5.74 36.10 21.80 -4.72 36.14 3 0 23.52 -999 ? C2 IMD B 503 >LYS~B 88 23.09 0.72 37.52 28.75 -0.83 35.07 25.92 -0.05 36.30 2 0 25.92 -999 ? C2 IMD B 503 >ASP~B 89 22.99 5.59 37.88 22.04 5.74 39.78 22.51 5.67 38.83 2 0 25.95 -999 ? C2 IMD B 503 >SER~B 90 22.68 5.30 33.27 23.36 7.50 34.04 23.02 6.40 33.65 2 0 22.04 -999 ? C2 IMD B 503 >VAL~B 91 23.19 1.69 32.22 25.17 0.70 32.51 24.18 1.19 32.36 3 0 20.67 -999 ? C2 IMD B 503 >LEU~B 92 19.84 0.66 29.17 19.20 2.70 29.13 19.52 1.68 29.15 3 0 15.26 -999 ? C2 IMD B 503 >PRO~B 93 17.51 -3.22 31.27 19.50 -3.06 30.21 18.51 -3.14 30.74 3 0 17.02 -999 ? C2 IMD B 503 >ASP~B 94 20.93 -6.73 26.42 20.96 -7.15 24.34 20.94 -6.94 25.38 2 0 15.93 -999 ? C2 IMD B 503 >GLY~B 95 17.50 -5.04 24.08 17.67 -4.45 24.61 17.58 -4.75 24.34 1 0 12.49 -999 ? C2 IMD B 503 >PHE~B 96 18.11 -0.01 25.76 20.19 1.42 24.54 19.15 0.71 25.15 3 0 12.03 -999 ? C2 IMD B 503 >TYR~B 97 11.61 1.01 22.37 10.20 2.49 20.46 10.90 1.75 21.41 3 0 -4.54 -999 ? N1 IMD B 503s >SER~B 98 15.37 3.47 21.92 17.26 4.76 21.11 16.31 4.11 21.51 2 0 8.15 -999 ? C2 IMD B 503 >THR~B 99 12.58 5.96 21.26 12.39 7.09 23.11 12.48 6.53 22.19 2 0 8.15 -999 ? C2 IMD B 503 >THR~B 100 11.44 7.78 18.13 9.75 6.70 17.31 10.59 7.24 17.72 2 0 -4.46 -999 ? C2 IMD B 503s >ASN~B 101 10.90 12.60 17.62 10.47 12.67 15.53 10.68 12.63 16.58 2 0 10.28 -999 ? C2 IMD B 503 >HIS~B 102 6.86 9.42 15.75 7.70 9.86 13.88 7.28 9.64 14.81 3 0 8.22 -999 ? N1 IMD B 503 >PRO~B 103 2.58 11.24 19.50 4.36 10.04 20.31 3.47 10.64 19.91 3 0 10.93 -999 ? N1 IMD B 503 >THR^B 104 4.28 6.24 22.14 6.22 5.25 21.87 5.25 5.75 22.01 2 0 6.71 -999 ? N1 IMD B 503 >HIS^B 105 -0.21 5.18 23.63 -1.33 6.88 23.11 -0.77 6.03 23.37 3 0 12.82 -999 ? N1 IMD B 503 >VAL^B 106 3.03 0.95 26.24 4.75 1.76 27.34 3.89 1.36 26.79 3 0 11.34 -999 ? N1 IMD B 503 >LYS^B 107 0.87 -2.03 27.27 -3.39 -6.05 25.03 -1.26 -4.04 26.15 2 0 16.96 -999 ? C5 IMD B 503 >VAL^B 108 1.20 -2.66 30.98 2.73 -1.45 32.03 1.96 -2.06 31.50 3 0 16.89 -999 ? N1 IMD B 503 >ASN~B 109 -1.20 -4.45 34.43 0.47 -5.02 35.66 -0.37 -4.74 35.04 2 0 21.94 -999 ? N1 IMD B 503 >ASP~B 110 -4.34 -6.35 30.21 -3.41 -8.19 30.69 -3.87 -7.27 30.45 2 0 21.36 -999 ? C5 IMD B 503 >GLU^B 111 -5.31 -1.22 31.86 -5.05 -0.59 33.86 -5.18 -0.90 32.86 2 0 22.50 -999 ? N1 IMD B 503 >TRP^B 112 -3.88 -0.43 24.64 -0.38 -1.20 22.99 -2.13 -0.81 23.81 3 0 13.73 -999 ? C5 IMD B 503 >ILE^B 113 0.71 3.35 30.27 1.14 3.35 31.71 0.92 3.35 30.99 3 0 16.49 -999 ? N1 IMD B 503 >GLU^B 114 -1.80 7.84 26.90 -2.93 9.51 26.18 -2.36 8.68 26.54 2 0 17.23 -999 ? N1 IMD B 503 >VAL^B 115 4.32 7.56 27.67 5.99 6.24 27.15 5.16 6.90 27.41 3 0 12.27 -999 ? N1 IMD B 503 >ALA^B 116 4.91 11.12 28.91 5.00 11.53 30.38 4.95 11.32 29.65 2 0 16.98 -999 ? N1 IMD B 503 >ASN~B 117 8.07 13.97 28.15 7.15 14.86 29.87 7.61 14.42 29.01 2 0 18.26 -999 ? N1 IMD B 503 >PRO~B 118 5.65 12.72 23.00 7.52 12.29 24.19 6.58 12.50 23.59 3 0 12.67 -999 ? N1 IMD B 503 >LYS~B 119 11.50 12.64 22.58 16.54 13.46 22.86 14.02 13.05 22.72 2 0 13.88 -999 ? C2 IMD B 503 >MET?B 120 13.89 10.61 20.37 16.01 12.54 17.14 14.95 11.57 18.75 2 0 11.32 -999 ? C2 IMD B 503 >ASP~B 121 18.11 9.59 20.75 18.33 9.45 18.64 18.22 9.52 19.69 2 0 10.42 -999 ? C2 IMD B 503 >ALA~B 122 15.81 8.10 24.88 15.01 9.28 25.45 15.41 8.69 25.16 2 0 11.93 -999 ? C2 IMD B 503 >VAL^B 123 14.28 5.24 26.87 15.99 4.55 28.08 15.14 4.89 27.47 3 0 11.94 -999 ? C2 IMD B 503 >ILE^B 124 9.80 3.85 27.35 8.52 4.02 26.62 9.16 3.94 26.98 3 0 10.10 -999 ? N1 IMD B 503 >VAL^B 125 10.71 4.04 32.03 12.20 4.79 33.48 11.46 4.42 32.75 3 0 15.96 -999 ? N1 IMD B 503 >VAL^B 126 7.52 2.41 33.36 6.41 0.98 32.10 6.97 1.70 32.73 3 0 15.91 -999 ? N1 IMD B 503 >TYR^B 127 7.06 5.09 37.10 9.28 6.70 36.53 8.17 5.90 36.81 3 0 20.17 -999 ? N1 IMD B 503 >PRO~B 128 5.37 -1.44 36.29 4.11 0.35 36.79 4.74 -0.55 36.54 3 0 20.27 -999 ? N1 IMD B 503 >GLU~B 129 2.66 -0.76 42.24 4.13 -2.25 41.75 3.40 -1.51 41.99 2 0 25.67 -999 ? N1 IMD B 503 >GLU~B 130 3.28 5.32 40.60 5.00 6.59 40.68 4.14 5.95 40.64 2 0 24.50 -999 ? N1 IMD B 503 >LYS~B 131 -0.02 3.33 35.78 -5.46 0.45 36.84 -2.74 1.89 36.31 2 0 24.95 -999 ? N1 IMD B 503 >ARG^B 132 3.46 8.54 36.77 6.34 9.08 37.76 4.90 8.81 37.27 2 0 22.09 -999 ? N1 IMD B 503 >ALA^B 133 5.48 5.84 31.98 5.41 4.78 30.87 5.44 5.31 31.43 2 0 14.70 -999 ? N1 IMD B 503 >GLU^B 134 9.30 9.21 32.88 9.64 10.74 34.28 9.47 9.98 33.58 2 0 19.27 -999 ? N1 IMD B 503 >THR^B 135 10.59 9.15 28.28 10.32 9.60 26.13 10.46 9.37 27.21 2 0 11.79 -999 ? N1 IMD B 503 >LYS^B 136 13.92 9.50 30.11 14.00 7.95 36.25 13.96 8.73 33.18 2 0 20.52 -999 ? N1 IMD B 503 >VAL~B 137 17.31 10.31 28.66 17.65 12.49 28.71 17.48 11.40 28.69 3 0 16.43 -999 ? C2 IMD B 503 >ILE~B 138 20.83 6.94 28.49 22.14 6.43 28.04 21.48 6.68 28.27 3 0 16.33 -999 ? C2 IMD B 503 >ARG~B 139 22.74 13.56 31.33 20.68 15.72 30.80 21.71 14.64 31.06 2 0 21.77 -999 ? C2 IMD B 503 >LYS~B 140 18.62 10.28 34.09 17.99 15.70 34.46 18.30 12.99 34.28 2 0 23.36 -999 ? C2 IMD B 503 >VAL~B 141 17.88 6.51 34.28 17.37 4.95 32.80 17.62 5.73 33.54 3 0 18.54 -999 ? C2 IMD B 503 >LYS~B 142 18.35 5.25 37.89 20.42 9.95 38.46 19.38 7.60 38.17 2 0 25.01 -999 ? C2 IMD B 503 >LYS~B 143 19.32 1.79 39.17 22.25 -2.38 42.91 20.79 -0.29 41.04 2 0 29.08 -999 ? C2 IMD B 503 >GLY~B 144 16.07 -0.21 39.46 16.14 0.29 38.85 16.11 0.04 39.16 1 0 23.41 -999 ? N1 IMD B 503 >ASP~B 145 14.49 3.03 36.07 14.52 4.90 37.09 14.50 3.96 36.58 2 0 20.80 -999 ? N1 IMD B 503 >PHE^B 146 10.31 -1.77 36.33 10.07 -3.20 38.73 10.19 -2.49 37.53 3 0 20.98 -999 ? N1 IMD B 503 >VAL^B 147 13.06 -0.01 31.21 15.08 0.71 30.67 14.07 0.35 30.94 3 0 14.66 -999 ? N1 IMD B 503 >LEU^B 148 10.21 -0.06 27.35 8.81 -0.46 25.72 9.51 -0.26 26.53 3 0 9.76 -999 ? N1 IMD B 503 >ILE^B 149 13.32 -5.12 27.16 14.68 -4.83 27.31 14.00 -4.97 27.24 3 0 13.13 -999 ? N1 IMD B 503 >GLY~B 150 12.26 -4.81 22.70 11.96 -4.18 23.08 12.11 -4.50 22.89 1 0 9.29 -999 ? N1 IMD B 503 >HIS~B 151 10.94 -2.93 18.72 12.78 -1.98 18.40 11.86 -2.46 18.56 3 0 5.22 -999 ? C5 IMD B 503 >ASN~B 152 6.38 -7.22 22.44 7.09 -8.66 21.02 6.74 -7.94 21.73 2 0 11.22 -999 ? C5 IMD B 503 >GLY~B 153 3.44 -4.11 23.60 3.98 -3.75 23.09 3.71 -3.93 23.35 1 0 10.77 -999 ? C5 IMD B 503 >ILE^B 154 5.67 -0.24 21.95 7.00 -0.27 21.62 6.34 -0.25 21.78 3 0 6.24 -999 ? N1 IMD B 503 >ARG^B 155 -1.74 1.92 19.92 -3.75 2.37 22.23 -2.74 2.15 21.07 2 0 14.24 -999 ? C5 IMD B 503 >VAL^B 156 3.91 4.51 18.08 6.12 4.51 17.78 5.01 4.51 17.93 3 0 5.32 -999 ? N1 IMD B 503 >MET?B 157 1.79 7.31 16.52 -0.57 5.73 18.57 0.61 6.52 17.55 2 0 10.91 -999 ? C5 IMD B 503 >PRO~B 158 3.70 7.17 12.53 3.37 8.66 14.19 3.54 7.91 13.36 3 0 9.11 -999 ? C5 IMD B 503 >PRO~B 159 4.28 13.30 12.20 2.65 11.74 12.32 3.47 12.52 12.26 3 0 13.04 -999 ? N1 IMD B 503 >GLU~B 160 -2.86 12.36 11.15 -4.38 10.91 11.44 -3.62 11.64 11.29 2 0 17.24 -999 ? C5 IMD B 503 >LYS~B 161 0.11 10.34 6.27 3.41 6.56 2.16 1.76 8.45 4.21 2 0 15.49 -999 ? C4 IMD B 503 >SER~B 162 -1.58 12.15 3.38 -0.42 12.01 1.22 -1.00 12.08 2.30 2 0 20.47 -999 ? C4 IMD B 503 >ARG~B 163 -8.59 11.85 1.69 -8.08 12.78 -1.21 -8.33 12.32 0.24 2 0 26.96 -999 ? C4 IMD B 503 >GLU~B 164 -5.50 10.55 -2.39 -6.34 10.98 -4.27 -5.92 10.76 -3.33 2 0 27.16 -999 ? C4 IMD B 503 >ALA~B 165 -0.10 8.43 -2.73 0.09 7.09 -3.46 0.00 7.76 -3.09 2 0 21.85 -999 ? C4 IMD B 503 >GLY~B 166 2.00 11.00 -4.61 1.67 10.29 -4.92 1.84 10.64 -4.76 1 0 23.44 -999 ? C4 IMD B 503 >GLN~B 167 1.49 14.13 -8.23 1.43 15.91 -9.43 1.46 15.02 -8.83 2 0 29.88 -999 ? C4 IMD B 503 >LEU~B 168 3.47 8.81 -11.93 4.50 7.33 -13.16 3.99 8.07 -12.54 3 0 -29.12 -999 ? C4 IMD B 503s >PHE~B 169 7.11 12.90 -14.29 9.21 14.24 -15.60 8.16 13.57 -14.95 3 0 30.73 -999 ? C5 IMD A 501 >GLU~B 170 6.06 15.71 -8.01 4.72 15.83 -6.35 5.39 15.77 -7.18 2 0 26.53 -999 ? C4 IMD B 503 >PHE~B 171 8.94 19.09 -12.72 8.96 18.07 -15.36 8.95 18.58 -14.04 3 0 28.24 -999 ? C2 IMD B 502 >MET?B 172 10.21 20.74 -7.34 11.69 22.89 -9.25 10.95 21.82 -8.30 2 0 21.26 -999 ? C2 IMD B 502 >ASN~B 173 8.36 17.02 -4.96 9.39 15.50 -6.03 8.87 16.26 -5.50 2 0 24.55 -999 ? C5 IMD A 501 >SER~B 174 12.55 18.30 -2.69 13.41 20.48 -3.24 12.98 19.39 -2.97 2 0 18.29 -999 ? C2 IMD B 502 >GLU~B 175 11.94 16.23 1.91 10.26 15.99 3.16 11.10 16.11 2.54 2 0 18.67 -999 ? N3 IMD B 503 >VAL~B 176 14.74 21.31 1.17 16.26 21.20 2.84 15.50 21.25 2.01 3 0 14.38 -999 ? N3 IMD B 502 >SER~B 177 15.39 23.89 -1.54 15.31 24.22 -3.96 15.35 24.06 -2.75 2 0 15.40 -999 ? C2 IMD B 502 >SER~B 178 15.44 27.64 -1.88 17.39 28.20 -3.20 16.42 27.92 -2.54 2 0 -11.87 -999 ? C2 IMD B 502s >GLU~B 179 15.44 26.79 -6.86 15.93 25.80 -8.65 15.69 26.29 -7.76 2 0 17.96 -999 ? C2 IMD B 502 >LYS~B 180 10.02 27.44 -3.65 10.66 22.07 -2.76 10.34 24.76 -3.20 2 0 18.08 -999 ? C2 IMD B 502 >PRO~B 181 6.26 28.84 -5.12 7.77 29.63 -3.64 7.01 29.23 -4.38 3 0 17.73 -999 ? C2 IMD B 502 >LYS~B 182 8.44 32.50 -0.64 13.52 30.82 -0.89 10.98 31.66 -0.77 2 0 10.49 -999 ? C2 IMD B 502 >GLU~B 183 5.45 37.26 -1.39 4.36 38.50 -2.75 4.91 37.88 -2.07 2 0 18.58 -999 ? C2 IMD B 502 >ALA~B 184 3.20 31.96 -0.25 3.19 30.84 -1.30 3.19 31.40 -0.78 2 0 18.86 -999 ? C2 IMD B 502 >ILE~B 185 6.25 29.37 2.57 6.25 28.71 3.14 6.25 29.04 2.86 3 0 15.20 -999 ? C2 IMD B 502 >ILE~B 186 6.09 34.86 4.09 7.08 35.87 4.15 6.58 35.36 4.12 3 0 13.62 -999 ? C2 IMD B 502 >LYS~B 187 1.62 34.12 4.26 -3.54 35.57 1.01 -0.96 34.85 2.64 2 0 24.16 -999 ? C2 IMD B 502 >ARG~B 188 0.36 28.70 2.51 1.56 25.81 2.62 0.96 27.26 2.57 2 0 20.71 -999 ? C2 IMD B 502 >ILE~B 189 4.89 31.02 8.42 6.21 30.73 8.54 5.55 30.87 8.48 3 0 14.98 -999 ? C2 IMD B 502 >ALA~B 190 1.86 34.19 9.46 1.88 35.46 8.63 1.87 34.82 9.04 2 0 18.22 -999 ? C2 IMD B 502 >LYS~B 191 -1.74 32.79 9.36 -6.40 34.34 9.83 -4.07 33.57 9.60 2 0 26.56 -999 ? C2 IMD B 502 >GLU~B 192 -0.24 27.43 11.91 0.79 25.70 11.28 0.27 26.57 11.59 2 0 21.62 -999 ? C2 IMD B 502 >MET?B 193 1.15 32.12 14.05 4.96 33.68 12.91 3.06 32.90 13.48 2 0 16.31 -999 ? C2 IMD B 502 >HIS~B 194 -3.64 36.08 13.49 -5.03 37.53 14.08 -4.34 36.80 13.78 3 0 25.46 -999 ? C2 IMD B 502 >GLU~B 195 -5.17 30.53 12.71 -5.18 28.92 11.30 -5.18 29.73 12.01 2 0 26.18 -999 ? C2 IMD B 502 >ILE~B 196 -0.38 29.37 17.23 0.59 28.39 17.14 0.11 28.88 17.19 3 0 23.20 -999 ? N3 IMD B 502 >ARG~B 197 -0.59 37.11 19.50 -1.73 39.39 17.79 -1.16 38.25 18.65 2 0 24.92 -999 ? C2 IMD B 502 >GLU~B 198 -6.27 34.74 17.33 -7.04 36.49 18.30 -6.66 35.62 17.81 2 0 29.52 -999 ? C2 IMD B 502 >GLU~B 199 -6.41 28.47 19.36 -8.41 28.57 20.15 -7.41 28.52 19.75 2 0 32.02 -999 ? C2 IMD B 502 >TYR~B 200 -0.53 31.58 24.49 0.90 32.01 26.81 0.19 31.79 25.65 3 0 27.46 -999 ? N3 IMD B 502 >LYS~B 201 -4.60 34.12 24.61 -5.35 38.47 20.63 -4.98 36.29 22.62 2 0 29.24 -999 ? C2 IMD B 502 >LYS~B 202 -7.76 31.99 25.13 -10.31 31.97 20.08 -9.03 31.98 22.60 2 0 33.26 -999 ? C2 IMD B 502 >THR~B 203 -6.16 29.03 26.94 -5.79 27.74 25.26 -5.98 28.39 26.10 2 0 31.05 -999 ? N1 IMD B 503 >GLY~B 204 -2.84 30.22 28.40 -2.96 29.57 27.91 -2.90 29.90 28.15 1 0 31.67 -999 ? N3 IMD B 502 >THR~B 205 -1.26 27.08 26.96 -2.71 25.65 27.68 -1.99 26.36 27.32 2 0 28.65 -999 ? N1 IMD B 503 >GLY~B 206 0.62 26.11 23.74 0.84 26.75 24.25 0.73 26.43 23.99 1 0 26.52 -999 ? N1 IMD B 503 >GLY~B 207 2.02 29.11 21.96 2.22 28.35 21.72 2.12 28.73 21.84 1 0 24.04 -999 ? N3 IMD B 502 >ILE^B 208 5.08 30.66 18.86 4.89 31.11 17.46 4.99 30.88 18.16 3 0 19.17 -999 ? N3 IMD B 502 >ALA^B 209 8.89 29.20 20.80 9.49 28.00 21.55 9.19 28.60 21.17 2 0 18.88 -999 ? N3 IMD B 502 >ILE^B 210 11.89 32.34 18.60 11.52 32.60 17.24 11.70 32.47 17.92 3 0 13.85 -999 ? N3 IMD B 502 >VAL^B 211 15.09 29.19 18.45 15.44 27.00 18.63 15.26 28.09 18.54 3 0 13.57 -999 ? N3 IMD B 502 >GLY^B 212 17.58 31.71 17.10 18.01 31.28 17.61 17.80 31.50 17.35 1 0 10.38 -999 ? N3 IMD B 502 >GLY~B 213 21.19 32.44 16.16 20.61 33.04 16.00 20.90 32.74 16.08 1 0 8.92 -999 ? N3 IMD B 502 >PRO~B 214 25.06 34.43 16.11 22.89 35.04 16.02 23.97 34.74 16.07 3 0 8.98 -999 ? C4 IMD B 502 >ALA~B 215 22.53 36.04 12.18 22.59 34.93 11.08 22.56 35.49 11.63 2 0 3.92 -999 ? C4 IMD B 502 >ILE~B 216 18.18 36.89 14.25 17.05 36.40 14.93 17.61 36.65 14.59 3 0 8.40 -999 ? N3 IMD B 502 >ILE~B 217 21.60 40.56 15.69 20.55 41.12 16.51 21.07 40.84 16.10 3 0 11.19 -999 ? C4 IMD B 502 >HIS~B 218 25.41 39.02 12.53 26.42 38.44 14.28 25.91 38.73 13.41 3 0 8.71 -999 ? C4 IMD B 502 >THR~B 219 21.06 40.53 8.86 20.49 38.45 8.67 20.77 39.49 8.77 2 0 -4.16 -999 ? N1 IMD B 502s >GLY~B 220 18.82 43.31 10.31 18.62 42.51 10.39 18.72 42.91 10.35 1 0 9.34 -999 ? N1 IMD B 502 >GLY~B 221 16.08 40.94 11.47 16.52 41.36 12.00 16.30 41.15 11.73 1 0 9.00 -999 ? C2 IMD B 502 >GLY~B 222 16.36 41.89 15.18 15.86 42.22 14.62 16.11 42.06 14.90 1 0 11.94 -999 ? C2 IMD B 502 >PRO~B 223 15.50 46.10 14.28 14.40 44.32 15.11 14.95 45.21 14.69 3 0 14.37 -999 ? C2 IMD B 502 >ALA~B 224 11.21 42.52 13.48 11.34 41.88 12.07 11.27 42.20 12.77 2 0 12.63 -999 ? C2 IMD B 502 >LEU~B 225 12.90 38.81 16.17 12.77 36.86 17.12 12.84 37.84 16.65 3 0 12.81 -999 ? C2 IMD B 502 >ALA~B 226 11.57 42.12 18.95 12.50 43.31 19.18 12.03 42.71 19.07 2 0 17.13 -999 ? C2 IMD B 502 >LYS~B 227 8.25 43.44 17.63 6.28 48.09 17.75 7.27 45.76 17.69 2 0 22.31 -999 ? C2 IMD B 502 >MET?B 228 6.78 39.90 17.46 8.28 37.52 14.20 7.53 38.71 15.83 2 0 14.29 -999 ? C2 IMD B 502 >VAL~B 229 7.74 39.48 21.14 9.61 38.95 22.20 8.68 39.21 21.67 3 0 19.45 -999 ? N3 IMD B 502 >GLU~B 230 5.92 45.46 21.73 6.64 47.27 20.88 6.28 46.36 21.31 2 0 23.38 -999 ? C2 IMD B 502 >LEU~B 231 2.81 41.94 18.55 2.50 43.66 17.20 2.66 42.80 17.87 3 0 22.29 -999 ? C2 IMD B 502 >GLY~B 232 2.57 38.68 22.09 2.85 38.62 21.36 2.71 38.65 21.72 1 0 23.70 -999 ? C2 IMD B 502 >TYR~B 233 2.78 37.08 17.10 0.84 38.42 15.62 1.81 37.75 16.36 3 0 20.89 -999 ? C2 IMD B 502 >ILE~B 234 7.74 35.33 20.95 8.18 34.66 19.89 7.96 35.00 20.42 3 0 18.22 -999 ? N3 IMD B 502 >GLN~B 235 3.58 32.11 24.58 3.07 33.12 22.76 3.33 32.61 23.67 2 0 23.33 -999 ? N3 IMD B 502 >ALA^B 236 9.79 31.46 24.69 9.82 29.94 25.10 9.80 30.70 24.90 2 0 21.09 -999 ? N3 IMD B 502 >ILE^B 237 13.73 33.58 23.00 14.08 34.73 22.07 13.91 34.15 22.53 3 0 16.60 -999 ? N3 IMD B 502 >LEU^B 238 15.74 28.10 22.86 14.41 26.94 24.10 15.08 27.52 23.48 3 0 18.11 -999 ? N3 IMD B 502 >ALA^B 239 19.40 30.93 21.96 19.10 32.42 21.66 19.25 31.68 21.81 2 0 14.44 -999 ? N3 IMD B 502 >GLY^B 240 23.01 31.43 23.01 22.58 32.14 22.86 22.80 31.78 22.94 1 0 15.88 -999 ? C4 IMD B 502 >ASN~B 241 26.65 34.02 24.81 27.52 35.77 25.73 27.08 34.89 25.27 2 0 11.05 -999 ? N1 IMD A 502 >ALA~B 242 25.83 35.50 20.75 26.48 34.73 19.57 26.15 35.12 20.16 2 0 13.06 -999 ? C4 IMD B 502 >LEU~B 243 20.99 35.24 19.90 19.02 35.88 19.08 20.00 35.56 19.49 3 0 12.32 -999 ? N3 IMD B 502 >ALA~B 244 21.53 38.01 23.26 21.49 37.37 24.65 21.51 37.69 23.95 2 0 16.10 -999 ? N1 IMD A 502 >THR~B 245 24.77 39.98 23.26 26.45 38.71 23.83 25.61 39.34 23.55 2 0 11.00 -999 ? N1 IMD A 502 >HIS~B 246 26.18 39.96 18.16 28.23 39.51 17.97 27.20 39.74 18.07 3 0 12.06 -999 ? C2 IMD A 502 >ASP~B 247 19.75 41.22 20.83 17.98 42.29 21.41 18.86 41.75 21.12 2 0 16.74 -999 ? N3 IMD B 502 >ILE~B 248 22.54 43.55 24.52 22.37 43.27 25.85 22.45 43.41 25.19 3 0 14.88 -999 ? N1 IMD A 502 >GLU~B 249 27.03 45.67 19.56 28.01 44.72 17.90 27.52 45.20 18.73 2 0 11.57 -999 ? C2 IMD A 502 >SER~B 250 22.46 46.85 18.60 20.67 45.28 18.16 21.56 46.06 18.38 2 0 15.65 -999 ? C5 IMD B 502 >ALA~B 251 20.24 48.29 21.37 19.56 47.51 22.50 19.90 47.90 21.94 2 0 18.86 -999 ? N1 IMD A 502 >LEU~B 252 24.20 49.54 23.93 23.88 48.94 25.98 24.04 49.24 24.95 3 0 15.38 -999 ? C2 IMD A 502 >TYR~B 253 27.12 50.44 21.44 28.01 50.30 24.06 27.57 50.37 22.75 3 0 13.09 -999 ? C2 IMD A 502 >GLY~B 254 23.14 50.62 16.81 23.75 50.12 17.02 23.45 50.37 16.92 1 0 18.22 -999 ? C2 IMD A 502 >THR^B 255 25.55 47.88 15.53 27.44 48.86 16.02 26.49 48.37 15.78 2 0 14.53 -999 ? C2 IMD A 502 >SER^B 256 26.08 44.11 15.32 25.11 41.88 15.27 25.59 42.99 15.30 2 0 11.57 -999 ? C5 IMD B 502 >LEU~B 257 29.66 42.14 13.72 29.83 40.00 13.85 29.74 41.07 13.79 3 0 12.19 -999 ? C5 IMD B 502 >GLY~B 258 30.33 46.91 14.59 29.78 46.53 14.14 30.06 46.72 14.37 1 0 12.73 -999 ? C2 IMD A 502 >VAL^B 259 28.15 47.19 11.49 28.29 45.98 9.63 28.22 46.58 10.56 3 0 13.75 -999 ? C5 IMD B 502 >ASN^B 260 25.45 51.21 11.20 23.78 52.37 11.76 24.62 51.79 11.48 2 0 18.25 -999 ? N1 IMD B 502 >ILE~B 261 21.01 47.56 12.56 21.16 46.25 12.52 21.09 46.90 12.54 3 0 13.33 -999 ? N1 IMD B 502 >LYS~B 262 20.24 50.95 9.59 15.36 52.77 11.91 17.80 51.86 10.75 2 0 19.27 -999 ? N1 IMD B 502 >THR~B 263 22.88 51.73 7.03 24.14 53.20 8.03 23.51 52.46 7.53 2 0 18.31 -999 ? N1 IMD B 502 >ALA~B 264 24.79 48.39 6.70 24.23 47.67 5.40 24.51 48.03 6.05 2 0 12.83 -999 ? N1 IMD B 502 >LYS~B 265 28.10 50.31 7.09 26.66 55.07 3.51 27.38 52.69 5.30 2 0 20.75 -999 ? N1 IMD B 502 >PRO~B 266 32.28 49.38 7.70 30.46 49.71 9.00 31.37 49.55 8.35 3 0 17.38 -999 ? C5 IMD B 502 >VAL~B 267 31.24 52.47 12.14 29.48 52.19 13.42 30.36 52.33 12.78 3 0 16.78 -999 ? C2 IMD A 502 >THR~B 268 34.55 53.86 13.49 34.72 55.96 12.95 34.64 54.91 13.22 2 0 17.83 -999 ? N3 IMD A 502 >GLY~B 269 35.49 51.81 16.59 34.92 51.60 16.07 35.21 51.70 16.33 1 0 12.27 -999 ? N3 IMD A 502 >GLY~B 270 32.51 49.46 16.03 33.27 49.25 16.18 32.89 49.36 16.10 1 0 11.95 -999 ? C2 IMD A 502 >HIS~B 271 37.12 47.32 16.45 38.49 48.75 17.12 37.80 48.04 16.78 3 0 9.25 -999 ? N3 IMD A 502 >LYS~B 272 34.60 47.37 20.37 39.36 47.88 23.70 36.98 47.63 22.03 2 0 5.21 -999 ? N3 IMD A 502 >HIS~B 273 30.02 49.42 19.12 30.20 51.34 18.27 30.11 50.38 18.70 3 0 12.36 -999 ? C2 IMD A 502 >HIS~B 274 30.10 41.41 20.73 29.43 39.50 21.29 29.76 40.46 21.01 3 0 8.33 -999 ? N1 IMD A 502 >ILE~B 275 34.21 43.59 24.35 34.55 43.38 25.06 34.38 43.48 24.71 3 0 -3.62 -999 ? C2 IMD A 502s >TYR~B 276 32.35 49.11 24.48 34.62 50.56 23.87 33.48 49.83 24.17 3 0 8.63 -999 ? N3 IMD A 502 >ALA~B 277 27.78 45.43 25.43 26.98 44.96 24.17 27.38 45.20 24.80 2 0 10.90 -999 ? N1 IMD A 502 >ILE~B 278 29.98 41.32 26.94 30.50 40.07 26.52 30.24 40.70 26.73 3 0 7.18 -999 ? N1 IMD A 502 >ASN~B 279 31.86 45.61 29.52 33.16 46.10 31.14 32.51 45.86 30.33 2 0 8.41 -999 ? C5 IMD A 502 >ALA~B 280 27.57 46.65 30.39 26.87 47.47 29.28 27.22 47.06 29.84 2 0 12.89 -999 ? N1 IMD A 502 >ILE~B 281 24.94 42.47 30.21 23.50 42.75 30.15 24.22 42.61 30.18 3 0 14.08 -999 ? N1 IMD A 502 >ASN~B 282 29.64 41.83 33.13 29.94 40.02 32.02 29.79 40.93 32.58 2 0 10.04 -999 ? C5 IMD A 502 >ASP~B 283 28.63 46.82 34.65 28.97 48.36 36.10 28.80 47.59 35.38 2 0 15.16 -999 ? C5 IMD A 502 >ALA~B 284 24.44 45.61 35.58 23.44 45.73 34.44 23.94 45.67 35.01 2 0 17.24 -999 ? C5 IMD A 502 >GLY~B 285 24.45 41.99 36.92 24.20 42.07 36.17 24.33 42.03 36.54 1 0 17.29 -999 ? C5 IMD A 502 >ASN~B 286 21.20 39.37 35.14 19.90 40.22 36.65 20.55 39.79 35.89 2 0 20.90 -999 ? C5 IMD A 502 >ILE~B 287 19.17 40.57 30.43 19.00 40.18 29.09 19.08 40.37 29.76 3 0 18.74 -999 ? N1 IMD A 502 >LYS~B 288 16.77 42.15 33.90 12.14 39.84 37.54 14.46 41.00 35.72 2 0 28.08 -999 ? N1 IMD A 502 >ASN~B 289 20.18 44.20 36.77 19.90 43.02 38.52 20.04 43.61 37.64 2 0 21.94 -999 ? C5 IMD A 502 >ALA~B 290 20.08 46.37 32.88 20.89 45.72 31.70 20.48 46.05 32.29 2 0 18.25 -999 ? N1 IMD A 502 >VAL~B 291 16.46 46.87 31.82 14.95 45.75 30.66 15.71 46.31 31.24 3 0 22.98 -999 ? N1 IMD A 502 >GLU~B 292 14.28 46.10 36.52 14.14 44.72 38.14 14.21 45.41 37.33 2 0 26.83 -999 ? C5 IMD A 502 >SER~B 293 18.40 50.49 35.44 20.43 49.73 34.34 19.41 50.11 34.89 2 0 21.02 -999 ? C5 IMD A 502 >GLY~B 294 17.43 52.06 32.06 18.06 51.59 32.18 17.75 51.82 32.12 1 0 23.69 -999 ? N1 IMD A 502 >VAL~B 295 20.70 50.84 30.47 22.63 50.11 31.24 21.66 50.47 30.86 3 0 19.08 -999 ? N1 IMD A 502 >LEU~B 296 18.97 46.98 28.26 19.04 45.52 26.68 19.00 46.25 27.47 3 0 19.04 -999 ? N1 IMD A 502 >LYS~B 297 15.90 50.26 26.44 19.09 55.58 26.92 17.50 52.92 26.68 2 0 23.14 -999 ? C2 IMD A 502 >GLU~B 298 16.58 49.37 21.64 16.95 50.82 20.09 16.76 50.09 20.86 2 0 21.34 -999 ? N1 IMD B 502 >GLY~B 299 15.47 45.00 21.42 14.82 44.98 21.97 15.14 44.99 21.69 1 0 18.77 -999 ? C2 IMD B 502 >ILE~B 300 15.28 40.18 20.95 15.49 39.26 19.99 15.38 39.72 20.47 3 0 15.38 -999 ? N3 IMD B 502 >MET?B 301 15.92 40.67 25.28 17.54 38.05 24.53 16.73 39.36 24.91 2 0 18.01 -999 ? N3 IMD B 502 >TYR~B 302 13.59 46.41 26.26 11.77 48.42 27.07 12.68 47.41 26.66 3 0 25.00 -999 ? C2 IMD B 502 >GLN~B 303 10.48 44.10 22.92 9.05 45.55 23.60 9.77 44.82 23.26 2 0 23.08 -999 ? C2 IMD B 502 >CYH~B 304 11.32 39.49 26.83 12.45 37.61 25.08 11.88 38.55 25.95 2 0 19.92 -999 ? N3 IMD B 502 >ILE~B 305 13.05 42.22 30.54 13.60 41.54 31.63 13.33 41.88 31.09 3 0 24.64 -999 ? N1 IMD A 502 >LYS~B 306 8.96 43.66 29.64 10.07 48.43 31.29 9.51 46.05 30.47 2 0 28.79 -999 ? N1 IMD A 502 >ASN~B 307 6.34 40.82 27.03 5.91 42.66 26.09 6.13 41.74 26.56 2 0 25.42 -999 ? C2 IMD B 502 >ASN~B 308 6.65 38.14 32.03 6.49 39.94 33.18 6.57 39.04 32.61 2 0 30.11 -999 ? N3 IMD B 502 >ILE~B 309 8.85 36.36 26.59 8.29 36.65 25.82 8.57 36.50 26.20 3 0 22.55 -999 ? N3 IMD B 502 >PRO~B 310 9.36 31.74 29.07 10.54 33.63 29.13 9.95 32.69 29.10 3 0 24.23 -999 ? N3 IMD B 502 >TYR^B 311 15.62 34.87 27.94 16.62 36.70 29.79 16.12 35.78 28.87 3 0 22.06 -999 ? N1 IMD A 502 >VAL^B 312 17.12 30.08 27.83 16.61 27.96 28.28 16.86 29.02 28.06 3 0 21.54 -999 ? N3 IMD B 502 >LEU^B 313 21.17 32.54 27.15 20.38 34.40 26.35 20.77 33.47 26.75 3 0 18.17 -999 ? N1 IMD A 502 >ALA^B 314 22.88 28.11 26.45 22.52 26.90 25.59 22.70 27.51 26.02 2 0 19.53 -999 ? C4 IMD B 502 >GLY~B 315 26.62 28.69 26.91 26.23 28.07 26.51 26.43 28.38 26.71 1 0 16.41 -999 ? N1 IMD A 502 >SER~B 316 29.05 27.39 24.30 29.63 28.22 22.08 29.34 27.81 23.19 2 0 15.16 -999 ? N1 IMD A 502 >ILE~B 317 33.48 25.53 23.60 33.51 24.18 23.09 33.49 24.86 23.34 3 0 16.71 -999 ? N1 IMD A 502 >ARG~B 318 31.07 29.89 18.46 29.53 32.36 19.58 30.30 31.13 19.02 2 0 12.72 -999 ? N1 IMD A 502 >ASP~B 319 30.76 32.05 25.52 29.00 31.54 24.48 29.88 31.80 25.00 2 0 12.56 -999 ? N1 IMD A 502 >ASP~B 320 36.04 35.01 25.45 35.31 36.72 24.42 35.68 35.86 24.93 2 0 4.77 -999 ? N1 IMD A 502 >GLY~B 321 32.37 36.71 27.73 32.00 36.09 27.36 32.19 36.40 27.54 1 0 7.11 -999 ? N1 IMD A 502 >PRO~B 322 30.29 33.39 29.90 29.85 35.10 28.52 30.07 34.25 29.21 3 0 10.78 -999 ? N1 IMD A 502 >ILE~B 323 25.64 38.22 29.61 24.84 38.65 28.62 25.24 38.44 29.11 3 0 12.94 -999 ? N1 IMD A 502 >PRO~B 324 25.96 38.51 34.38 25.56 36.68 33.11 25.76 37.60 33.75 3 0 14.85 -999 ? C5 IMD A 502 >ASP~B 325 21.08 35.68 31.31 20.43 37.56 32.09 20.76 36.62 31.70 2 0 18.57 -999 ? N1 IMD A 502 >VAL~B 326 23.93 32.20 30.24 25.35 32.33 28.54 24.64 32.27 29.39 3 0 15.98 -999 ? N1 IMD A 502 >ILE~B 327 22.42 27.71 31.31 21.26 27.03 31.85 21.84 27.37 31.58 3 0 21.65 -999 ? N1 IMD A 502 >THR~B 328 27.24 27.28 30.99 28.49 28.38 32.36 27.86 27.83 31.67 2 0 17.14 -999 ? N1 IMD A 502 >ASP~B 329 26.19 22.90 32.94 26.53 20.84 32.81 26.36 21.87 32.88 2 0 24.23 -999 ? N1 IMD A 502 >SER~B 330 25.15 22.01 28.46 26.54 20.28 27.57 25.85 21.15 28.01 2 0 22.50 -999 ? C4 IMD A 501 >MET?B 331 23.09 19.32 30.19 23.57 16.63 28.26 23.33 17.98 29.23 2 0 22.32 -999 ? C2 IMD B 503 >VAL~B 332 21.43 21.80 32.60 22.06 22.83 34.48 21.74 22.32 33.54 3 0 25.81 -999 ? N1 IMD A 502 >ALA~B 333 20.72 24.01 29.52 21.77 24.67 28.60 21.25 24.34 29.06 2 0 22.82 -999 ? N1 IMD A 502 >GLN~B 334 19.44 18.85 26.24 20.39 16.96 25.92 19.91 17.90 26.08 2 0 19.70 -999 ? C2 IMD B 503 >ASP~B 335 17.41 19.52 31.76 18.50 17.69 31.74 17.95 18.61 31.75 2 0 22.80 -999 ? C2 IMD B 503 >LYS~B 336 15.62 23.52 30.64 15.97 29.02 33.64 15.79 26.27 32.14 2 0 25.93 -999 ? N1 IMD A 502 >MET?B 337 15.20 23.73 26.83 18.92 24.26 24.71 17.06 24.00 25.77 2 0 19.79 -999 ? N3 IMD B 502 >ARG~B 338 13.28 16.62 27.42 12.42 13.72 27.95 12.85 15.17 27.69 2 0 16.08 -999 ? C2 IMD B 503 >THR~B 339 10.71 21.53 29.38 11.72 21.64 31.29 11.21 21.59 30.33 2 0 24.19 -999 ? C2 IMD B 503 >THR~B 340 10.45 24.94 27.65 11.67 26.75 27.82 11.06 25.84 27.73 2 0 23.36 -999 ? N3 IMD B 502 >VAL~B 341 9.58 23.56 24.16 11.46 22.96 23.19 10.52 23.26 23.68 3 0 21.80 -999 ? N3 IMD B 502 >MET?B 342 7.72 20.36 24.85 8.63 18.17 28.43 8.18 19.27 26.64 2 0 19.72 -999 ? N1 IMD B 503 >ASP~B 343 3.99 22.54 26.92 5.01 24.32 27.55 4.50 23.43 27.24 2 0 25.01 -999 ? N1 IMD B 503 >LYS~B 344 4.50 24.57 22.57 6.43 27.04 26.09 5.46 25.80 24.33 2 0 24.39 -999 ? N3 IMD B 502 >LYS~B 345 2.20 24.41 19.51 -3.33 23.94 20.20 -0.56 24.17 19.86 2 0 25.61 -999 ? N1 IMD B 503 >MET?B 346 4.93 25.66 17.12 4.20 28.44 13.89 4.57 27.05 15.50 2 0 18.37 -999 ? N3 IMD B 502 >VAL~B 347 8.70 26.09 17.11 10.07 24.98 18.38 9.38 25.53 17.74 3 0 17.28 -999 ? N3 IMD B 502 >ILE~B 348 9.74 29.78 14.20 8.97 30.63 13.30 9.35 30.20 13.75 3 0 13.36 -999 ? N3 IMD B 502 >MET?B 349 14.10 27.94 14.19 14.21 23.74 14.06 14.16 25.84 14.13 2 0 13.53 -999 ? N3 IMD B 502 >LEU~B 350 15.42 32.31 13.22 13.42 33.15 13.04 14.42 32.73 13.13 3 0 8.49 -999 ? N3 IMD B 502 >SER~B 351 19.51 30.71 11.34 21.04 32.28 10.38 20.27 31.49 10.86 2 0 -3.35 -999 ? N3 IMD B 502s >THR~B 352 21.14 28.35 13.84 20.44 28.27 15.92 20.79 28.31 14.88 2 0 10.10 -999 ? N3 IMD B 502 >LEU~B 353 23.74 24.57 12.39 24.11 22.65 11.48 23.93 23.61 11.93 3 0 10.94 -999 ? C4 IMD A 501 >LEU~B 354 24.37 25.03 17.54 25.18 24.45 19.53 24.78 24.74 18.54 3 0 14.73 -999 ? C4 IMD B 502 >HIS~B 355 20.41 27.07 19.92 21.56 27.79 21.51 20.99 27.43 20.72 3 0 14.74 -999 ? N3 IMD B 502 >SER~B 356 17.88 23.83 15.47 17.67 25.33 13.56 17.77 24.58 14.51 2 0 10.76 -999 ? N3 IMD B 502 >VAL~B 357 19.31 20.32 15.91 20.85 19.17 14.84 20.08 19.75 15.38 3 0 15.01 -999 ? C4 IMD A 501 >ALA~B 358 19.56 20.61 19.73 20.30 21.68 20.52 19.93 21.15 20.13 2 0 17.78 -999 ? N3 IMD B 502 >THR~B 359 15.89 21.67 19.93 15.03 23.63 20.21 15.46 22.65 20.07 2 0 17.20 -999 ? N3 IMD B 502 >GLY~B 360 14.60 19.24 17.33 15.05 19.10 18.02 14.83 19.17 17.68 1 0 17.21 -999 ? C2 IMD B 503 >ASN~B 361 17.76 16.42 19.72 19.20 15.98 18.15 18.48 16.20 18.93 2 0 15.95 -999 ? C2 IMD B 503 >LEU~B 362 14.48 18.68 23.10 16.27 18.89 24.27 15.38 18.79 23.69 3 0 18.37 -999 ? C2 IMD B 503 >MET?B 363 10.82 17.78 20.47 11.18 21.35 18.14 11.00 19.56 19.31 2 0 18.85 -999 ? N3 IMD B 502 >PRO~B 364 6.65 16.62 21.30 8.37 15.91 20.06 7.51 16.27 20.68 3 0 14.78 -999 ? N1 IMD B 503 >SER~B 365 6.84 15.19 16.08 5.77 13.04 15.86 6.31 14.11 15.97 2 0 11.68 -999 ? N1 IMD B 503 >TYR~B 366 2.62 16.11 19.07 3.22 15.98 21.79 2.92 16.04 20.43 3 0 15.85 -999 ? N1 IMD B 503 >ILE~B 367 5.79 20.67 18.34 6.20 21.33 19.61 6.00 21.00 18.98 3 0 19.34 -999 ? C2 IMD B 503 >LYS^B 368 4.68 22.33 14.11 2.93 24.44 8.96 3.81 23.39 11.53 2 0 19.92 -999 ? C2 IMD B 502 >THR^B 369 8.39 22.84 13.28 9.69 21.34 14.08 9.04 22.09 13.68 2 0 17.73 -999 ? N3 IMD B 502 >VAL^B 370 9.70 25.49 10.84 8.35 27.02 9.96 9.02 26.25 10.40 3 0 14.03 -999 ? N3 IMD B 502 >CYH^B 371 13.41 25.74 10.08 16.02 24.70 10.16 14.71 25.22 10.12 2 0 10.40 -999 ? N3 IMD B 502 >VAL^B 372 14.56 28.91 8.34 13.26 30.69 8.30 13.91 29.80 8.32 3 0 7.73 -999 ? N3 IMD B 502 >ASP^B 373 19.06 28.11 7.66 21.13 28.91 7.88 20.09 28.51 7.77 2 0 4.77 -999 ? N3 IMD B 502 >ILE~B 374 20.88 31.82 4.04 21.81 32.73 3.52 21.34 32.28 3.78 3 0 -3.77 -999 ? N1 IMD B 502s >GLN~B 375 24.18 28.14 4.94 25.99 27.88 6.06 25.08 28.01 5.50 2 0 7.39 -999 ? C4 IMD B 502 >PRO~B 376 21.04 24.58 0.47 20.41 24.84 2.66 20.72 24.71 1.57 3 0 10.61 -999 ? N3 IMD B 502 >SER~B 377 22.52 21.90 4.28 24.59 23.03 4.73 23.55 22.47 4.51 2 0 8.16 -999 ? C4 IMD A 501 >THR~B 378 21.35 23.18 7.71 21.72 24.94 8.99 21.54 24.06 8.35 2 0 8.90 -999 ? N3 IMD B 502 >VAL~B 379 17.75 22.12 7.17 16.05 23.17 6.30 16.90 22.64 6.74 3 0 11.58 -999 ? N3 IMD B 502 >THR~B 380 18.91 18.81 5.67 19.51 18.11 3.72 19.21 18.46 4.70 2 0 11.82 -999 ? C5 IMD A 501 >LYS~B 381 21.18 18.14 8.73 26.50 21.22 7.99 23.84 19.68 8.36 2 0 6.02 -999 ? C4 IMD A 501 >LEU~B 382 17.36 20.00 11.05 15.82 20.58 12.40 16.59 20.29 11.72 3 0 14.58 -999 ? N3 IMD B 502 >MET?B 383 15.96 16.30 9.08 13.69 18.14 6.02 14.82 17.22 7.55 2 0 16.99 -999 ? N3 IMD B 502 >ASP~B 384 20.15 13.96 8.10 20.13 13.42 6.05 20.14 13.69 7.07 2 0 11.94 -999 ? C5 IMD A 501 >ARG~B 385 22.13 15.84 13.12 24.35 15.78 10.98 23.24 15.81 12.05 2 0 9.37 -999 ? C5 IMD A 501 >GLY~B 386 15.39 12.75 13.15 15.41 13.45 12.83 15.40 13.10 12.99 1 0 11.74 -999 ? C2 IMD B 503 >THR~B 387 13.37 15.97 12.95 13.60 17.73 14.26 13.48 16.85 13.60 2 0 15.69 -999 ? C2 IMD B 503 >SER~B 388 11.67 14.80 9.76 10.57 12.74 10.33 11.12 13.77 10.04 2 0 11.98 -999 ? N3 IMD B 503 >GLN~B 389 8.05 17.63 12.97 9.65 16.77 14.18 8.85 17.20 13.58 2 0 14.57 -999 ? C2 IMD B 503 >ALA~B 390 10.42 20.11 9.87 11.92 20.31 10.04 11.17 20.21 9.96 2 0 16.10 -999 ? N3 IMD B 502 >ILE^B 391 7.91 23.32 7.29 7.00 22.73 6.38 7.45 23.03 6.84 3 0 16.86 -999 ? N3 IMD B 502 >GLY^B 392 12.33 23.97 5.68 11.57 24.16 5.34 11.95 24.06 5.51 1 0 12.79 -999 ? N3 IMD B 502 >VAL^B 393 12.36 27.55 4.39 10.77 29.02 4.83 11.56 28.28 4.61 3 0 10.61 -999 ? C2 IMD B 502 >VAL^B 394 15.73 28.16 2.63 17.11 26.64 1.85 16.42 27.40 2.24 3 0 9.02 -999 ? C2 IMD B 502 >THR~B 395 15.86 31.95 2.59 14.07 33.06 3.17 14.96 32.50 2.88 2 0 6.93 -999 ? C2 IMD B 502 >ASP~B 396 17.72 36.32 3.13 18.88 37.83 4.06 18.30 37.08 3.59 2 0 -3.78 -999 ? N1 IMD B 502s >VAL~B 397 16.42 35.23 7.64 17.25 34.91 9.70 16.83 35.07 8.67 3 0 -3.83 -999 ? C2 IMD B 502s >GLY~B 398 16.71 39.04 7.92 16.26 38.62 7.35 16.49 38.83 7.63 1 0 5.75 -999 ? C2 IMD B 502 >VAL~B 399 14.44 39.70 4.91 14.94 40.19 2.83 14.69 39.94 3.87 3 0 8.03 -999 ? C2 IMD B 502 >PHE~B 400 11.60 34.53 6.85 9.66 32.91 8.10 10.63 33.72 7.47 3 0 9.40 -999 ? C2 IMD B 502 >LEU~B 401 12.62 38.49 10.56 13.09 36.89 12.00 12.85 37.69 11.28 3 0 9.12 -999 ? C2 IMD B 502 >VAL~B 402 10.87 41.84 7.95 12.15 43.56 7.35 11.51 42.70 7.65 3 0 11.83 -999 ? C2 IMD B 502 >LEU~B 403 8.64 39.58 4.28 9.20 40.42 2.34 8.92 40.00 3.31 3 0 12.75 -999 ? C2 IMD B 502 >LEU~B 404 7.55 37.05 8.96 6.64 35.28 9.85 7.10 36.17 9.40 3 0 13.28 -999 ? C2 IMD B 502 >LEU~B 405 7.26 41.92 11.10 6.89 43.26 12.80 7.07 42.59 11.95 3 0 16.15 -999 ? C2 IMD B 502 >LYS~B 406 4.45 43.01 7.75 8.16 46.66 5.84 6.30 44.83 6.80 2 0 16.96 -999 ? C2 IMD B 502 >GLU~B 407 1.44 37.74 6.12 0.02 38.49 4.70 0.73 38.11 5.41 2 0 20.41 -999 ? C2 IMD B 502 >LEU~B 408 2.39 39.36 11.96 3.22 37.44 12.60 2.80 38.40 12.28 3 0 18.51 -999 ? C2 IMD B 502 >GLU~B 409 2.62 44.56 11.90 4.22 45.90 11.52 3.42 45.23 11.71 2 0 20.07 -999 ? C2 IMD B 502 >ARG~B 410 -2.00 41.78 4.15 -3.84 39.30 4.39 -2.92 40.54 4.27 2 0 24.37 -999 ? C2 IMD B 502 >LEU~B 411 -3.09 38.78 10.07 -2.88 37.03 8.80 -2.99 37.91 9.44 3 0 23.38 -999 ? C2 IMD B 502 >GLU~B 412 -2.99 42.44 15.28 -1.13 42.15 16.34 -2.06 42.29 15.81 2 0 24.48 -999 ? C2 IMD B 502 >LEU~B 413 -4.89 45.94 9.98 -3.49 47.58 10.44 -4.19 46.76 10.21 3 0 27.33 -999 ? C2 IMD B 502