REMARK SOURCE hebe.pdb HEADER STRUCTURAL GENOMICS, UNKNOWN FUNCTION 28-AUG-06 2I6H COMPND HYPOTHETICAL PROTEIN ATU0120; COMPND 3 CHAIN: A, B; COMPND 4 SYNONYM: AGR_C_189P; COMPND 5 ENGINEERED: YES SOURCE MOL_ID: 1; SOURCE 2 ORGANISM_SCIENTIFIC: AGROBACTERIUM TUMEFACIENS STR.; SOURCE 3 ORGANISM_TAXID: 176299; SOURCE 4 STRAIN: C58; SOURCE 5 GENE: ATU0120; SOURCE 6 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3); SOURCE 7 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 469008; SOURCE 8 EXPRESSION_SYSTEM_STRAIN: BL21(DE3); SOURCE 9 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR_TYPE: PLASMID; SOURCE 10 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PET15B AUTHOR J.OSIPIUK,X.XU,J.GU,A.SAVCHENKO,A.EDWARDS,A.JOACHIMIAK,MIDWEST CENTER AUTHOR 2 FOR STRUCTURAL GENOMICS (MCSG) HET MSE A 1 8 HET MSE A 65 8 HET MSE A 82 8 HET MSE B 65 8 HET MSE B 82 8 HET CA A 501 1 HET CA B 502 1 HET CA B 503 1 HET CL B 504 1 HET CL A 505 1 HET CL B 506 1 SITE 1 AC1 6 GLU A 56 HOH A 562 ASP B 14 HOH B 555 SITE 1 AC2 7 HOH A 570 HOH A 577 HOH A 747 ASP B 22 SITE 1 AC3 5 HOH A 661 LEU B 136 HOH B 592 HOH B 593 SITE 1 AC4 5 TYR A 140 HOH A 599 LEU B 139 TYR B 140 SITE 1 AC5 5 PHE A 157 PRO A 158 HIS A 159 TYR A 175 SITE 1 AC6 3 PHE B 157 PRO B 158 HIS B 159 >MET?A 1 9.40 2.25 7.27 6.60 3.92 6.93 8.00 3.08 7.10 2 0 14.22 -999 ? CA CA A 501 >LYS.A 2 12.93 0.96 6.88 13.37 -4.92 4.67 13.15 -1.98 5.77 2 0 10.45 -999 ? CA CA A 501 >ASN.A 3 13.47 2.00 2.18 13.02 -0.10 2.27 13.24 0.95 2.22 2 0 6.50 -999 ? CA CA A 501 >ASP.A 4 15.86 6.64 1.74 15.84 5.88 -0.24 15.85 6.26 0.75 2 0 4.74 -999 ? CA CA A 501 >THR.A 5 11.35 6.09 0.69 11.53 4.53 -0.78 11.44 5.31 -0.04 2 0 6.47 -999 ? CA CA A 501 >ALA~A 6 9.43 5.68 4.00 10.07 5.42 5.38 9.75 5.55 4.69 2 0 11.09 -999 ? CA CA A 501 >ALA~A 7 6.29 7.76 4.48 4.87 7.24 4.53 5.58 7.50 4.50 2 0 15.11 -999 ? CA CA A 501 >LEU~A 8 7.81 7.07 9.05 7.76 7.15 11.23 7.79 7.11 10.14 3 0 16.48 -999 ? CA CA A 501 >ALA~A 9 10.62 9.98 7.08 11.79 9.41 6.23 11.20 9.69 6.66 2 0 12.63 -999 ? CA CA A 501 >ALA~A 10 8.67 12.34 4.80 7.92 11.94 3.53 8.29 12.14 4.16 2 0 14.91 -999 ? CA CA A 501 >ASP~A 11 5.33 11.84 8.39 3.81 10.86 7.26 4.57 11.35 7.82 2 0 18.78 -999 ? CA CA A 501 >ILE~A 12 10.09 13.10 10.48 10.85 12.35 11.32 10.47 12.72 10.90 3 0 18.39 -999 ? CA CA A 501 >VAL~A 13 10.34 16.41 7.51 11.96 16.30 6.00 11.15 16.35 6.75 3 0 18.15 -999 ? CA CA A 501 >ASP~A 14 5.69 16.94 6.11 5.79 16.52 4.06 5.74 16.73 5.08 2 0 19.66 -999 ? CA CA A 501 >PHE~A 15 6.26 17.61 12.79 6.40 18.44 15.48 6.33 18.02 14.14 3 0 22.19 -999 ? CL CL B 504 >TRP~A 16 12.96 21.01 10.83 12.84 20.63 14.74 12.90 20.82 12.79 3 0 15.93 -999 ? CL CL B 504 >LYS~A 17 8.91 22.41 7.74 10.78 19.68 2.21 9.85 21.05 4.97 2 0 16.91 -999 ? CA CA B 503 >LYS~A 18 5.34 23.24 8.83 -0.01 23.17 10.15 2.66 23.21 9.49 2 0 23.27 -999 ? CL CL B 504 >ALA~A 19 6.48 24.13 12.39 7.16 23.15 13.38 6.82 23.64 12.89 2 0 17.97 -999 ? CL CL B 504 >GLY~A 20 9.22 26.41 11.06 9.26 26.10 11.79 9.24 26.25 11.43 1 0 13.90 -999 ? CL CL B 504 >PRO~A 21 11.88 29.83 10.81 11.50 28.14 12.30 11.69 28.98 11.56 3 0 10.68 -999 ? CL CL B 504 >ASP~A 22 7.91 30.08 14.71 6.68 30.49 16.39 7.29 30.28 15.55 2 0 14.81 -999 ? CL CL B 506 >LYS~A 23 9.36 26.36 16.71 4.46 27.31 16.34 6.91 26.84 16.52 2 0 18.07 -999 ? CL CL B 506 >TRP~A 24 11.82 23.91 13.37 13.13 25.20 9.88 12.48 24.55 11.62 3 0 12.89 -999 ? CL CL B 504 >PHE~A 25 15.88 28.45 15.52 17.01 27.26 13.22 16.45 27.85 14.37 3 0 9.66 -999 ? CL CL B 504 >ASP.A 26 11.33 30.34 20.13 12.13 31.65 18.66 11.73 30.99 19.39 2 0 12.40 -999 ? CL CL B 506 >LYS.A 27 11.26 26.99 23.50 11.39 24.30 28.46 11.32 25.65 25.98 2 0 16.44 -999 ? CL CL A 505 >ASP~A 28 6.92 26.42 22.23 4.79 26.15 22.15 5.85 26.28 22.19 2 0 17.31 -999 ? CL CL B 506 >ALA~A 29 6.13 23.20 25.69 5.71 23.25 27.17 5.92 23.23 26.43 2 0 19.89 -999 ? CL CL B 506 >ALA~A 30 3.14 22.69 23.33 2.15 23.81 22.81 2.65 23.25 23.07 2 0 20.34 -999 ? CL CL B 506 >PHE~A 31 7.40 22.49 18.75 8.94 21.30 16.71 8.17 21.89 17.73 3 0 19.77 -999 ? CL CL B 504 >ASP~A 32 8.12 19.94 24.08 9.66 21.43 24.12 8.89 20.68 24.10 2 0 19.12 -999 ? CL CL A 505 >ASN~A 33 3.15 18.39 24.13 1.70 16.96 24.65 2.43 17.67 24.39 2 0 26.85 -999 ? CL CL B 506 >HIS~A 34 2.52 18.91 17.67 1.73 18.86 15.72 2.12 18.88 16.70 3 0 25.29 -999 ? CL CL B 504 >PHE~A 35 9.19 16.90 18.00 11.45 16.28 16.45 10.32 16.59 17.23 3 0 22.15 -999 ? CL CL B 504 >HIS~A 36 6.70 12.73 23.56 6.66 10.95 24.66 6.68 11.84 24.11 3 0 25.34 -999 ? CL CL A 505 >ASP~A 37 1.80 13.76 20.17 1.08 14.64 21.98 1.44 14.20 21.08 2 0 29.35 -999 ? CL CL B 506 >ARG~A 38 2.00 13.92 14.55 2.71 13.95 11.51 2.36 13.93 13.03 2 0 23.40 -999 ? CA CA A 501 >PHE~A 39 7.55 12.26 14.64 6.13 13.13 12.34 6.84 12.69 13.49 3 0 21.79 -999 ? CA CA A 501 >ARG~A 40 7.82 6.79 22.37 9.10 4.06 23.08 8.46 5.42 22.73 2 0 26.75 -999 ? CA CA A 501 >ASP~A 41 6.91 5.05 17.89 5.60 4.45 19.42 6.25 4.75 18.66 2 0 24.78 -999 ? CA CA A 501 >ALA~A 42 10.23 6.93 15.47 9.85 8.07 14.54 10.04 7.50 15.01 2 0 19.41 -999 ? CA CA A 501 >HIS~A 43 14.09 9.26 19.85 15.88 9.31 20.96 14.98 9.28 20.41 3 0 21.99 -999 ? CL CL A 505 >PHE~A 44 12.45 4.98 21.88 12.82 6.35 24.30 12.64 5.66 23.09 3 0 25.23 -999 ? CL CL A 505 >ALA~A 45 13.29 2.98 16.14 12.23 3.07 15.02 12.76 3.02 15.58 2 0 18.08 -999 ? CA CA A 501 >ALA~A 46 16.15 5.23 14.95 16.09 6.74 14.82 16.12 5.98 14.89 2 0 17.85 -999 ? CA CA A 501 >ALA~A 47 18.00 4.67 18.29 17.49 5.17 19.67 17.75 4.92 18.98 2 0 22.23 -999 ? CA CA A 501 >ARG~A 48 14.44 -0.95 19.49 11.80 0.49 18.68 13.12 -0.23 19.08 2 0 21.71 -999 ? CA CA A 501 >ARG.A 49 21.92 2.47 15.18 24.67 2.14 13.83 23.29 2.30 14.50 2 0 17.77 -999 ? CA CA A 501 >GLU.A 50 14.82 -1.17 14.30 13.16 -1.32 15.57 13.99 -1.25 14.94 2 0 18.60 -999 ? CA CA A 501 >LEU~A 51 15.47 4.42 10.83 13.36 4.32 11.29 14.41 4.37 11.06 3 0 13.89 -999 ? CA CA A 501 >ASP~A 52 20.95 2.09 9.27 21.62 1.92 11.32 21.29 2.00 10.30 2 0 14.32 -999 ? CA CA A 501 >GLY~A 53 18.42 2.76 5.55 18.40 3.41 6.04 18.41 3.08 5.80 1 0 8.00 -999 ? CA CA A 501 >TRP~A 54 14.66 5.44 6.70 12.52 7.60 9.24 13.59 6.52 7.97 3 0 11.85 -999 ? CA CA A 501 >LEU~A 55 22.21 6.64 5.64 23.24 7.19 7.52 22.72 6.91 6.58 3 0 11.62 -999 ? CA CA A 501 >GLU~A 56 19.36 5.23 -0.56 18.37 3.49 -1.36 18.86 4.36 -0.96 2 0 -2.23 -999 ? CA CA A 501s >GLY~A 57 18.02 9.76 0.99 18.58 9.79 1.63 18.30 9.77 1.31 1 0 8.61 -999 ? CA CA A 501 >ALA~A 58 18.82 13.40 1.71 19.05 14.55 0.68 18.93 13.98 1.20 2 0 13.19 -999 ? CA CA A 501 >GLU~A 59 14.40 16.05 1.91 12.61 17.14 1.52 13.51 16.59 1.71 2 0 16.42 -999 ? CA CA A 501 >SER~A 60 15.28 10.93 5.15 16.13 9.20 3.63 15.70 10.07 4.39 2 0 9.52 -999 ? CA CA A 501 >SER~A 61 18.78 11.62 6.53 20.54 10.57 5.22 19.66 11.10 5.88 2 0 12.00 -999 ? CA CA A 501 >LEU~A 62 16.76 16.09 6.76 16.30 18.14 7.46 16.53 17.12 7.11 3 0 17.42 -999 ? CL CL B 504 >ALA~A 63 14.69 13.09 9.45 13.71 12.10 8.81 14.20 12.60 9.13 2 0 15.53 -999 ? CA CA A 501 >LEU~A 64 18.55 10.27 10.64 18.43 8.15 10.16 18.49 9.21 10.40 3 0 14.74 -999 ? CA CA A 501 >MET?A 65 19.02 14.36 12.46 22.14 14.61 11.28 20.58 14.49 11.87 2 0 19.29 -999 ? CA CA A 501 >LEU~A 66 14.44 15.88 12.77 14.33 17.70 11.62 14.38 16.79 12.19 3 0 18.75 -999 ? CL CL B 504 >LEU~A 67 14.73 11.00 14.91 12.81 10.32 14.20 13.77 10.66 14.55 3 0 19.34 -999 ? CA CA A 501 >LEU~A 68 19.42 10.94 16.37 19.06 8.81 16.11 19.24 9.88 16.24 3 0 20.32 -999 ? CA CA A 501 >ASP~A 69 20.54 16.11 16.60 21.49 17.88 17.33 21.01 16.99 16.96 2 0 15.05 -999 ? CL CL A 505 >GLN~A 70 16.75 19.08 15.89 17.45 20.76 16.97 17.10 19.92 16.43 2 0 16.24 -999 ? CL CL B 504 >PHE~A 71 12.34 13.28 19.59 10.17 12.04 20.99 11.25 12.66 20.29 3 0 22.38 -999 ? CL CL A 505 >PRO~A 72 17.39 13.36 21.26 15.65 14.64 21.95 16.52 14.00 21.61 3 0 17.37 -999 ? CL CL A 505 >ARG~A 73 19.71 19.45 21.50 21.98 17.35 21.84 20.84 18.40 21.67 2 0 11.96 -999 ? CL CL A 505 >ASN~A 74 11.80 18.94 21.63 12.38 20.43 20.22 12.09 19.68 20.92 2 0 18.33 -999 ? CL CL A 505 >CYH~A 75 11.27 15.91 24.60 9.88 15.64 22.18 10.57 15.78 23.39 2 0 21.32 -999 ? CL CL A 505 >PHE~A 76 14.22 12.54 25.96 13.38 10.42 24.26 13.80 11.48 25.11 3 0 19.81 -999 ? CL CL A 505 >ARG.A 77 12.54 21.11 27.49 13.24 22.73 24.93 12.89 21.92 26.21 2 0 15.29 -999 ? CL CL A 505 >GLY.A 78 16.41 18.10 32.21 16.49 17.48 31.70 16.45 17.79 31.95 1 0 13.66 -999 ? CL CL A 505 >THR~A 79 17.59 14.48 31.89 15.69 13.47 31.37 16.64 13.97 31.63 2 0 16.84 -999 ? CL CL A 505 >ALA~A 80 20.58 12.46 30.67 21.30 11.37 31.47 20.94 11.92 31.07 2 0 15.23 -999 ? CL CL A 505 >HIS~A 81 16.51 9.67 28.87 16.24 7.89 29.97 16.38 8.78 29.42 3 0 19.78 -999 ? CL CL A 505 >MET?A 82 18.81 14.61 26.20 18.28 18.44 27.79 18.55 16.53 27.00 2 0 11.59 -999 ? CL CL A 505 >TYR~A 83 23.22 15.21 26.77 22.55 17.67 27.95 22.89 16.44 27.36 3 0 9.95 -999 ? CL CL A 505 >ALA.A 84 21.93 9.66 24.89 20.78 8.81 25.51 21.36 9.23 25.20 2 0 17.93 -999 ? CL CL A 505 >THR~A 85 21.70 9.51 21.05 19.52 9.42 20.66 20.61 9.47 20.85 2 0 19.47 -999 ? CL CL A 505 >ASP~A 86 24.75 13.37 21.30 23.29 14.87 21.84 24.02 14.12 21.57 2 0 13.15 -999 ? CL CL A 505 >PRO~A 87 27.34 9.45 21.70 26.54 10.30 19.77 26.94 9.87 20.74 3 0 17.20 -999 ? CL CL A 505 >LEU~A 88 23.38 7.43 17.32 22.55 5.79 16.10 22.97 6.61 16.71 3 0 20.43 -999 ? CA CA A 501 >ALA~A 89 23.46 11.55 15.52 22.83 12.67 16.29 23.14 12.11 15.91 2 0 18.36 -999 ? CL CL A 505 >ARG~A 90 30.54 12.77 15.46 33.14 13.80 16.78 31.84 13.29 16.12 2 0 17.38 -999 ? CL CL A 505 >PHE~A 91 27.93 6.75 13.07 28.35 4.60 11.30 28.14 5.68 12.18 3 0 18.55 -999 ? CA CA A 501 >PHE~A 92 23.00 8.15 11.60 21.92 5.54 12.06 22.46 6.84 11.83 3 0 15.89 -999 ? CA CA A 501 >ALA~A 93 25.66 13.42 10.32 25.87 14.54 11.35 25.76 13.98 10.84 2 0 20.51 -999 ? CL CL B 504 >ASP~A 94 30.17 11.68 10.01 31.93 11.20 8.88 31.05 11.44 9.44 2 0 20.72 -999 ? CA CA A 501 >GLU~A 95 26.76 7.55 6.07 28.45 7.08 4.82 27.61 7.31 5.44 2 0 14.30 -999 ? CA CA A 501 >ALA~A 96 25.05 12.13 5.47 23.92 12.78 6.32 24.49 12.46 5.89 2 0 15.47 -999 ? CA CA A 501 >ILE~A 97 28.40 15.62 5.76 28.72 16.83 6.43 28.56 16.23 6.10 3 0 19.69 -999 ? CL CL B 504 >ARG~A 98 31.72 8.91 3.10 29.64 7.85 1.03 30.68 8.38 2.06 2 0 14.20 -999 ? CA CA A 501 >ARG~A 99 24.87 8.44 2.19 24.55 5.38 2.51 24.71 6.91 2.35 2 0 9.47 -999 ? CA CA A 501 >GLY~A 100 26.35 15.19 0.00 25.84 14.76 0.49 26.10 14.98 0.25 1 0 16.34 -999 ? CA CA A 501 >HIS~A 101 22.25 12.81 2.15 22.00 10.96 1.19 22.13 11.89 1.67 3 0 11.87 -999 ? CA CA A 501 >ASP~A 102 24.57 18.98 4.40 26.49 18.92 3.46 25.53 18.95 3.93 2 0 16.49 -999 ? CA CA B 503 >GLN~A 103 26.49 20.50 -0.11 26.43 22.54 0.58 26.46 21.52 0.23 2 0 13.55 -999 ? CA CA B 503 >ALA~A 104 20.84 18.53 -1.28 20.73 17.02 -1.50 20.78 17.78 -1.39 2 0 15.60 -999 ? CA CA A 501 >VAL~A 105 18.37 20.09 1.23 18.74 19.15 3.21 18.55 19.62 2.22 3 0 14.45 -999 ? CA CA B 503 >SER~A 106 17.41 23.78 1.29 15.54 24.01 2.76 16.47 23.90 2.03 2 0 10.83 -999 ? CA CA B 503 >GLU~A 107 21.21 28.33 2.92 21.71 30.22 2.11 21.46 29.28 2.52 2 0 4.44 -999 ? CA CA B 503 >ASP~A 108 15.93 27.50 5.80 14.47 26.25 4.90 15.20 26.88 5.35 2 0 9.46 -999 ? CA CA B 503 >LEU~A 109 16.47 22.10 6.00 14.30 21.92 6.21 15.38 22.01 6.10 3 0 13.00 -999 ? CA CA B 503 >ARG~A 110 23.54 23.73 3.48 22.46 24.60 0.72 23.00 24.17 2.10 2 0 10.13 -999 ? CA CA B 503 >VAL~A 111 22.06 23.52 9.77 21.44 24.90 11.35 21.75 24.21 10.56 3 0 10.23 -999 ? CL CL B 504 >PHE.A 112 17.95 21.16 11.43 16.55 23.43 12.39 17.25 22.30 11.91 3 0 12.76 -999 ? CL CL B 504 >PHE.A 113 22.42 17.41 7.31 20.42 16.05 5.79 21.42 16.73 6.55 3 0 17.43 -999 ? CL CL B 504 >TYR~A 114 26.02 21.86 9.38 26.15 22.02 6.57 26.09 21.94 7.97 3 0 13.37 -999 ? CL CL B 504 >LEU~A 115 22.61 21.04 15.25 21.69 23.01 15.28 22.15 22.02 15.27 3 0 14.09 -999 ? CL CL B 504 >PRO~A 116 23.79 16.31 14.40 24.95 17.82 15.64 24.37 17.07 15.02 3 0 16.43 -999 ? CL CL A 505 >PHE~A 117 29.52 17.88 13.35 29.44 15.73 11.52 29.48 16.80 12.43 3 0 18.55 -999 ? CL CL A 505 >SER~A 118 28.02 21.71 17.79 27.52 23.66 16.48 27.77 22.68 17.14 2 0 12.62 -999 ? CL CL A 505 >HIS~A 119 24.05 19.71 19.91 22.46 20.97 19.39 23.25 20.34 19.65 3 0 11.39 -999 ? CL CL A 505 >ALA.A 120 29.59 17.09 20.73 30.24 16.40 19.51 29.91 16.75 20.12 2 0 13.00 -999 ? CL CL A 505 >GLU.A 121 30.53 17.68 25.58 30.14 17.20 27.62 30.33 17.44 26.60 2 0 8.19 -999 ? CL CL A 505 >ASP~A 122 34.51 15.99 20.26 35.98 15.15 19.02 35.25 15.57 19.64 2 0 16.20 -999 ? CL CL A 505 >ILE~A 123 38.76 20.11 20.19 39.68 20.70 20.91 39.22 20.41 20.55 3 0 14.92 -999 ? CL CL A 505 >ALA~A 124 37.46 18.13 16.24 37.79 16.68 15.93 37.63 17.40 16.09 2 0 18.42 -999 ? CL CL A 505 >ALA~A 125 33.63 18.14 16.06 32.72 17.44 17.03 33.18 17.79 16.55 2 0 14.97 -999 ? CL CL A 505 >GLN~A 126 33.20 21.86 19.63 31.14 22.40 19.65 32.17 22.13 19.64 2 0 10.26 -999 ? CL CL A 505 >GLN~A 127 38.13 22.99 15.73 40.21 23.09 15.60 39.17 23.04 15.67 2 0 15.01 -999 ? CA CA B 502 >ARG~A 128 33.02 17.39 10.71 32.18 15.06 8.94 32.60 16.22 9.82 2 0 22.35 -999 ? CL CL B 504 >ALA~A 129 30.83 22.64 13.01 30.26 22.71 14.45 30.55 22.68 13.73 2 0 13.47 -999 ? CA CA B 502 >CYH~A 130 32.40 26.09 12.52 32.99 26.95 15.09 32.70 26.52 13.81 2 0 9.23 -999 ? CA CA B 502 >ASP~A 131 34.62 23.94 8.72 36.63 24.24 9.41 35.63 24.09 9.06 2 0 15.33 -999 ? CA CA B 502 >LEU~A 132 29.66 22.51 8.62 30.02 20.47 8.02 29.84 21.49 8.32 3 0 15.69 -999 ? CL CL B 504 >ASN~A 133 28.14 27.19 10.71 26.70 25.81 11.58 27.42 26.50 11.15 2 0 10.91 -999 ? CL CL B 504 >GLN.A 134 33.32 28.95 8.15 33.69 30.80 9.15 33.51 29.87 8.65 2 0 11.01 -999 ? CA CA B 502 >PRO.A 135 29.68 27.09 3.92 29.31 29.13 4.82 29.49 28.11 4.37 3 0 11.41 -999 ? CA CA B 503 >LEU.A 136 25.06 28.76 7.26 23.93 26.92 6.91 24.50 27.84 7.09 3 0 7.49 -999 ? CL CL B 504 >GLY~A 137 27.12 32.79 7.85 26.53 32.36 8.14 26.82 32.58 8.00 1 0 6.80 -999 ? CL CL B 504 >GLY~A 138 25.41 35.26 10.20 25.76 34.56 10.37 25.58 34.91 10.29 1 0 5.50 -999 ? CL CL B 504 >LEU~A 139 22.32 34.07 13.69 21.57 35.77 14.80 21.94 34.92 14.25 3 0 6.35 -999 ? CL CL B 504 >TYR~A 140 22.90 29.61 10.20 20.31 29.65 9.11 21.60 29.63 9.66 3 0 -4.82 -999 ? CL CL B 504s >LEU~A 141 28.86 31.76 11.30 31.05 31.40 11.03 29.96 31.58 11.16 3 0 8.99 -999 ? CA CA B 502 >HIS~A 142 26.65 34.39 17.27 26.54 34.88 19.31 26.59 34.63 18.29 3 0 5.57 -999 ? CA CA B 502 >HIS~A 143 23.56 30.32 17.06 21.90 31.61 17.10 22.73 30.97 17.08 3 0 9.73 -999 ? CL CL B 504 >ALA~A 144 28.68 27.39 16.07 29.04 27.09 14.60 28.86 27.24 15.33 2 0 9.77 -999 ? CA CA B 502 >GLU~A 145 32.37 30.99 15.45 34.29 30.02 15.23 33.33 30.51 15.34 2 0 6.84 -999 ? CA CA B 502 >GLU~A 146 27.88 31.92 20.65 26.00 32.53 21.37 26.94 32.23 21.01 2 0 7.01 -999 ? CA CA B 502 >HIS~A 147 27.35 25.28 20.60 25.26 25.41 20.81 26.30 25.34 20.70 3 0 8.47 -999 ? CL CL A 505 >ARG~A 148 35.92 26.08 17.22 37.62 28.63 17.02 36.77 27.36 17.12 2 0 8.85 -999 ? CA CA B 502 >ASP~A 149 33.96 29.88 22.81 34.59 31.17 21.25 34.27 30.52 22.03 2 0 5.21 -999 ? CA CA B 502 >ILE~A 150 31.46 26.25 25.84 30.20 26.41 26.40 30.83 26.33 26.12 3 0 4.42 -999 ? CL CL A 505 >VAL~A 151 34.45 23.22 24.46 33.65 21.49 23.33 34.05 22.36 23.90 3 0 8.48 -999 ? CL CL A 505 >GLU~A 152 38.29 27.01 22.80 38.87 28.17 21.13 38.58 27.59 21.97 2 0 9.99 -999 ? CA CA B 502 >ARG~A 153 36.65 29.44 28.94 35.33 31.21 31.08 35.99 30.32 30.01 2 0 10.01 -999 ? CL CL A 505 >PHE~A 154 34.98 24.91 30.47 34.69 27.47 31.62 34.84 26.19 31.04 3 0 7.42 -999 ? CL CL A 505 >GLY~A 155 36.66 20.26 27.02 36.00 20.62 27.31 36.33 20.44 27.17 1 0 10.20 -999 ? CL CL A 505 >ARG.A 156 33.44 18.40 31.26 33.88 17.87 34.25 33.66 18.13 32.75 2 0 10.67 -999 ? CL CL A 505 >PHE~A 157 28.58 21.85 26.13 28.95 22.31 23.37 28.77 22.08 24.75 3 0 -5.23 -999 ? CL CL A 505s >PRO~A 158 31.43 24.09 31.62 29.78 22.62 31.39 30.61 23.36 31.51 3 0 -4.05 -999 ? CL CL A 505s >HIS.A 159 23.61 23.55 30.93 21.58 23.14 31.28 22.60 23.34 31.10 3 0 -5.83 -999 ? CL CL A 505s >ARG~A 160 26.14 18.25 27.95 26.24 17.88 24.93 26.19 18.06 26.44 2 0 8.30 -999 ? CL CL A 505 >ASN~A 161 28.57 19.48 35.51 30.28 19.93 34.37 29.43 19.70 34.94 2 0 7.72 -999 ? CL CL A 505 >GLY~A 162 24.58 18.24 37.15 24.71 17.85 36.41 24.64 18.05 36.78 1 0 11.01 -999 ? CL CL A 505 >ILE~A 163 22.05 16.41 33.44 21.10 16.73 32.48 21.58 16.57 32.96 3 0 11.14 -999 ? CL CL A 505 >LEU~A 164 26.63 14.18 32.94 26.09 13.89 30.81 26.36 14.03 31.87 3 0 11.35 -999 ? CL CL A 505 >LEU~A 165 26.51 12.28 38.20 24.53 11.42 38.60 25.52 11.85 38.40 3 0 16.24 -999 ? CL CL A 505 >ARG.A 166 30.61 15.21 32.95 30.00 16.81 30.42 30.31 16.01 31.68 2 0 8.52 -999 ? CL CL A 505 >GLU.A 167 34.26 17.52 41.01 32.93 18.12 42.54 33.59 17.82 41.78 2 0 15.97 -999 ? CL CL A 505 >THR.A 168 32.34 20.86 38.39 30.64 22.19 38.25 31.49 21.52 38.32 2 0 10.03 -999 ? CL CL A 505 >THR~A 169 35.79 22.49 38.45 36.74 22.30 36.53 36.26 22.40 37.49 2 0 11.96 -999 ? CL CL A 505 >PRO~A 170 38.31 24.82 41.25 36.53 25.18 39.89 37.42 25.00 40.57 3 0 15.01 -999 ? CL CL A 505 >GLU~A 171 38.51 26.18 35.51 39.94 25.80 37.15 39.22 25.99 36.33 2 0 14.63 -999 ? CL CL A 505 >GLU~A 172 34.02 23.82 34.12 33.77 21.73 34.03 33.89 22.77 34.08 2 0 8.41 -999 ? CL CL A 505 >ARG~A 173 31.34 26.09 42.38 29.91 23.42 42.98 30.62 24.76 42.68 2 0 14.19 -999 ? CL CL A 505 >GLN~A 174 34.77 32.24 38.14 36.67 32.29 39.17 35.72 32.26 38.66 2 0 15.35 -999 ? CL CL A 505 >TYR~A 175 31.26 29.03 32.21 29.63 28.40 30.01 30.44 28.72 31.11 3 0 -5.07 -999 ? CL CL A 505s >LEU~A 176 28.03 27.51 36.15 27.86 25.57 35.16 27.95 26.54 35.65 3 0 6.82 -999 ? CL CL A 505 >GLU~A 177 28.28 30.44 40.77 26.42 30.94 41.71 27.35 30.69 41.24 2 0 14.11 -999 ? CL CL A 505 >GLU~A 178 30.50 34.94 37.19 32.40 35.85 36.99 31.45 35.40 37.09 2 0 14.28 -999 ? CL CL A 505 >GLY.A 179 25.79 33.29 33.32 26.01 32.59 33.72 25.90 32.94 33.52 1 0 9.62 -999 ? CL CL A 505 >ASP.B 4 38.47 63.42 3.25 38.60 61.28 3.48 38.54 62.35 3.36 2 0 31.09 -999 ? CA CA B 502 >THR~B 5 34.88 61.99 6.04 33.26 63.22 6.73 34.07 62.60 6.38 2 0 30.65 -999 ? CA CA B 502 >ALA~B 6 34.86 59.40 3.18 35.32 59.70 1.73 35.09 59.55 2.45 2 0 30.13 -999 ? CA CA B 503 >ALA~B 7 37.84 57.57 4.78 39.21 58.18 5.03 38.52 57.88 4.90 2 0 27.88 -999 ? CA CA B 502 >LEU~B 8 35.57 58.63 8.90 35.04 58.58 11.05 35.31 58.60 9.98 3 0 25.32 -999 ? CA CA B 502 >ALA~B 9 32.95 55.76 6.58 32.04 56.35 5.50 32.50 56.06 6.04 2 0 25.14 -999 ? CA CA B 502 >ALA~B 10 35.21 53.24 4.81 36.30 53.60 3.79 35.75 53.42 4.30 2 0 24.31 -999 ? CA CA B 502 >ASP~B 11 37.72 53.60 9.00 39.64 54.16 8.29 38.68 53.88 8.65 2 0 23.10 -999 ? CA CA B 502 >ILE~B 12 32.54 52.78 10.10 31.69 53.66 10.79 32.12 53.22 10.44 3 0 19.99 -999 ? CA CA B 502 >VAL~B 13 32.63 49.34 7.29 31.48 49.47 5.42 32.05 49.40 6.35 3 0 19.09 -999 ? CA CA B 502 >ASP~B 14 37.33 48.21 6.72 37.34 48.42 4.60 37.34 48.31 5.66 2 0 -20.32 -999 ? CA CA B 502s >PHE~B 15 35.73 48.11 13.42 35.53 47.43 16.13 35.63 47.77 14.77 3 0 13.76 -999 ? CA CA B 502 >TRP~B 16 29.09 45.20 10.44 28.58 45.37 14.35 28.83 45.28 12.40 3 0 12.53 -999 ? CA CA B 502 >LYS~B 17 33.17 43.52 7.92 35.84 45.07 2.92 34.50 44.30 5.42 2 0 19.33 -999 ? CA CA B 502 >LYS~B 18 36.43 42.06 9.35 40.34 44.67 6.31 38.39 43.37 7.83 2 0 17.93 -999 ? CA CA B 502 >ALA~B 19 34.94 41.55 12.82 34.24 42.57 13.67 34.59 42.06 13.25 2 0 9.41 -999 ? CA CA B 502 >GLY~B 20 32.24 39.46 11.09 32.13 39.74 11.82 32.19 39.60 11.46 1 0 9.08 -999 ? CA CA B 502 >PRO~B 21 29.61 36.08 10.35 29.90 37.64 11.97 29.75 36.86 11.16 3 0 8.45 -999 ? CA CA B 502 >ASP~B 22 32.74 35.06 15.17 34.24 35.67 13.87 33.49 35.36 14.52 2 0 -5.69 -999 ? CA CA B 502s >LYS~B 23 31.48 39.46 16.74 36.12 38.12 19.04 33.80 38.79 17.89 2 0 4.99 -999 ? CA CA B 502 >TRP~B 24 29.64 42.18 12.97 28.56 40.67 9.46 29.10 41.43 11.22 3 0 10.48 -999 ? CA CA B 502 >PHE~B 25 24.90 38.31 15.68 24.41 38.72 12.96 24.65 38.52 14.32 3 0 8.71 -999 ? CL CL B 504 >ASP.B 26 29.56 37.55 20.55 31.25 38.79 20.49 30.40 38.17 20.52 2 0 -3.93 -999 ? CA CA B 502s >LYS.B 27 28.43 40.09 24.08 22.65 40.45 26.42 25.54 40.27 25.25 2 0 12.81 -999 ? CL CL B 506 >ASP~B 28 32.98 40.38 23.16 35.08 40.40 23.52 34.03 40.39 23.34 2 0 7.44 -999 ? CA CA B 502 >ALA~B 29 32.98 43.75 26.57 33.16 43.74 28.10 33.07 43.75 27.34 2 0 12.44 -999 ? CA CA B 502 >ALA~B 30 36.46 44.01 24.91 37.53 42.92 24.78 36.99 43.47 24.84 2 0 11.02 -999 ? CA CA B 502 >PHE~B 31 33.60 43.63 19.33 32.68 44.50 16.78 33.14 44.07 18.06 3 0 8.98 -999 ? CA CA B 502 >ASP~B 32 31.39 46.62 23.91 29.91 45.12 23.64 30.65 45.87 23.78 2 0 11.11 -999 ? CA CA B 502 >ASN~B 33 36.07 48.47 25.35 35.11 48.36 27.26 35.59 48.42 26.30 2 0 15.77 -999 ? CA CA B 502 >HIS~B 34 38.54 47.53 19.17 39.89 47.56 17.56 39.22 47.54 18.36 3 0 14.27 -999 ? CA CA B 502 >PHE~B 35 31.84 49.25 17.81 29.93 49.76 15.78 30.89 49.50 16.80 3 0 14.53 -999 ? CA CA B 502 >HIS~B 36 32.82 53.71 23.56 32.72 55.55 24.56 32.77 54.63 24.06 3 0 20.05 -999 ? CA CA B 502 >ASP~B 37 38.06 53.31 22.38 37.65 53.19 24.52 37.86 53.25 23.45 2 0 19.59 -999 ? CA CA B 502 >ARG~B 38 38.57 51.74 14.90 41.17 52.36 13.38 39.87 52.05 14.14 2 0 20.24 -999 ? CA CA B 502 >PHE~B 39 34.12 53.71 14.78 35.85 52.65 12.82 34.99 53.18 13.80 3 0 18.96 -999 ? CA CA B 502 >ARG~B 40 32.57 59.80 21.94 31.27 62.56 22.31 31.92 61.18 22.12 2 0 27.55 -999 ? CA CA B 502 >ASP~B 41 34.55 61.24 17.72 35.59 61.76 19.49 35.07 61.50 18.60 2 0 26.78 -999 ? CA CA B 502 >ALA~B 42 31.74 59.35 14.69 32.22 58.15 13.88 31.98 58.75 14.28 2 0 23.53 -999 ? CA CA B 502 >HIS~B 43 26.96 57.38 18.23 24.94 57.33 18.80 25.95 57.36 18.52 3 0 22.51 -999 ? CL CL B 506 >PHE~B 44 28.30 61.70 20.39 27.39 60.57 22.84 27.85 61.14 21.61 3 0 25.89 -999 ? CL CL B 506 >ALA~B 45 28.89 63.46 14.64 30.18 63.28 13.78 29.53 63.37 14.21 2 0 28.63 -999 ? CA CA B 502 >ALA~B 46 26.21 61.33 12.87 26.22 59.81 12.69 26.22 60.57 12.78 2 0 26.09 -999 ? CA CA B 502 >ALA~B 47 23.72 62.05 15.73 23.91 61.54 17.16 23.81 61.80 16.44 2 0 24.63 -999 ? CL CL B 506 >ARG~B 48 27.10 67.47 17.69 29.86 66.06 17.62 28.48 66.76 17.66 2 0 30.97 -999 ? CA CA B 502 >ARG.B 49 20.65 64.39 11.82 18.33 64.72 9.83 19.49 64.55 10.82 2 0 27.86 -999 ? CL CL B 506 >GLU.B 50 27.96 67.62 12.51 29.29 67.71 14.17 28.63 67.66 13.34 2 0 32.99 -999 ? CA CA B 502 >LEU~B 51 27.89 61.94 9.08 29.88 61.81 9.91 28.88 61.87 9.50 3 0 28.53 -999 ? CA CA B 502 >ASP~B 52 23.00 64.47 6.29 21.84 64.71 8.08 22.42 64.59 7.19 2 0 29.99 -999 ? CL CL B 506 >GLY~B 53 26.23 63.47 3.15 26.12 62.85 3.68 26.17 63.16 3.41 1 0 30.21 -999 ? CA CA B 503 >TRP~B 54 29.56 60.53 5.11 30.77 58.40 8.21 30.16 59.46 6.66 3 0 27.24 -999 ? CL CL B 504 >LEU~B 55 22.28 59.94 2.55 20.82 59.52 4.07 21.55 59.73 3.31 3 0 25.83 -999 ? CA CA B 503 >GLU.B 56 25.67 62.26 -1.58 26.63 63.86 -0.48 26.15 63.06 -1.03 2 0 30.92 -999 ? CA CA B 503 >GLY~B 57 27.00 56.38 -1.11 26.40 56.39 -0.53 26.70 56.38 -0.82 1 0 24.00 -999 ? CA CA B 503 >ALA~B 58 26.10 52.75 -0.40 26.11 51.60 -1.45 26.11 52.17 -0.92 2 0 19.38 -999 ? CA CA B 503 >GLU~B 59 30.73 50.17 1.21 32.80 49.62 1.34 31.76 49.89 1.27 2 0 20.49 -999 ? CA CA B 503 >SER~B 60 28.81 55.31 3.62 28.34 57.05 1.95 28.57 56.18 2.79 2 0 24.67 -999 ? CA CA B 503 >SER~B 61 25.08 54.71 4.22 23.77 55.80 2.50 24.43 55.25 3.36 2 0 22.22 -999 ? CA CA B 503 >LEU~B 62 26.80 50.20 5.01 26.84 48.12 5.73 26.82 49.16 5.37 3 0 16.62 -999 ? CL CL B 504 >ALA~B 63 28.33 53.19 7.99 29.50 54.11 7.55 28.92 53.65 7.77 2 0 22.00 -999 ? CL CL B 504 >LEU~B 64 24.47 56.19 8.29 24.80 58.29 7.77 24.64 57.24 8.03 3 0 23.55 -999 ? CL CL B 504 >MET?B 65 23.44 52.18 10.01 20.62 52.07 8.21 22.03 52.13 9.11 2 0 18.02 -999 ? CL CL B 504 >LEU~B 66 27.78 50.40 11.41 27.96 48.56 10.25 27.87 49.48 10.83 3 0 17.03 -999 ? CA CA B 502 >LEU~B 67 27.23 55.48 13.20 29.32 56.05 12.94 28.27 55.76 13.07 3 0 21.76 -999 ? CA CA B 502 >LEU~B 68 22.38 55.73 13.67 22.93 57.86 13.38 22.66 56.79 13.52 3 0 21.93 -999 ? CL CL B 506 >ASP~B 69 20.96 50.65 13.80 19.73 49.00 14.31 20.34 49.82 14.05 2 0 15.40 -999 ? CL CL B 506 >GLN~B 70 24.58 47.33 13.98 23.47 45.85 15.05 24.03 46.59 14.52 2 0 14.00 -999 ? CL CL B 504 >PHE~B 71 28.44 53.15 18.32 30.24 54.44 20.16 29.34 53.80 19.24 3 0 18.79 -999 ? CA CA B 502 >PRO~B 72 23.21 53.42 18.94 24.63 52.00 19.99 23.92 52.71 19.47 3 0 17.88 -999 ? CL CL B 506 >ARG~B 73 20.48 47.43 18.78 18.37 49.67 18.65 19.43 48.55 18.72 2 0 12.37 -999 ? CL CL B 506 >ASN~B 74 28.27 47.57 20.58 28.05 45.96 19.24 28.16 46.77 19.91 2 0 11.48 -999 ? CA CA B 502 >CYH~B 75 28.33 50.64 23.56 30.10 50.84 21.42 29.21 50.74 22.49 2 0 15.93 -999 ? CA CA B 502 >PHE~B 76 25.25 54.20 24.14 26.67 56.21 22.78 25.96 55.20 23.46 3 0 20.34 -999 ? CL CL B 506 >ARG.B 77 26.19 45.59 25.97 26.22 43.87 23.43 26.21 44.73 24.70 2 0 11.31 -999 ? CA CA B 502 >GLY.B 78 21.26 48.68 29.54 21.40 49.34 29.08 21.33 49.01 29.31 1 0 13.73 -999 ? CL CL B 506 >THR~B 79 20.47 52.43 29.15 22.48 53.27 28.98 21.47 52.85 29.06 2 0 17.03 -999 ? CL CL B 506 >ALA~B 80 17.90 54.60 27.29 17.12 55.74 27.91 17.51 55.17 27.60 2 0 15.42 -999 ? CL CL B 506 >HIS~B 81 22.41 57.14 26.47 22.54 58.92 27.58 22.47 58.03 27.02 3 0 20.04 -999 ? CL CL B 506 >MET?B 82 20.54 52.28 23.31 20.62 48.40 24.84 20.58 50.33 24.07 2 0 12.05 -999 ? CL CL B 506 >TYR~B 83 16.07 52.04 23.04 16.07 49.51 24.30 16.07 50.78 23.67 3 0 10.25 -999 ? CL CL B 506 >ALA~B 84 18.23 57.35 21.41 19.31 58.10 22.23 18.77 57.73 21.82 2 0 18.27 -999 ? CL CL B 506 >THR~B 85 19.26 57.40 17.74 21.47 57.46 17.85 20.37 57.43 17.80 2 0 19.92 -999 ? CL CL B 506 >ASP~B 86 15.98 53.80 17.44 17.19 52.23 18.23 16.58 53.02 17.83 2 0 13.55 -999 ? CL CL B 506 >PRO~B 87 13.59 57.82 17.16 14.76 56.93 15.41 14.18 57.38 16.29 3 0 17.47 -999 ? CL CL B 506 >LEU~B 88 18.53 59.53 13.67 19.69 61.04 12.67 19.11 60.29 13.17 3 0 22.92 -999 ? CL CL B 506 >ALA~B 89 18.56 55.37 11.99 18.99 54.22 12.91 18.77 54.79 12.45 2 0 18.69 -999 ? CL CL B 506 >ARG~B 90 11.38 54.05 11.59 8.32 53.65 11.63 9.85 53.85 11.61 2 0 17.10 -999 ? CL CL B 506 >PHE~B 91 15.11 60.36 8.57 15.13 62.51 6.80 15.12 61.43 7.69 3 0 25.79 -999 ? CL CL B 506 >PHE~B 92 20.14 58.64 8.23 21.22 61.20 8.96 20.68 59.92 8.59 3 0 25.82 -999 ? CL CL B 506 >ALA~B 93 17.49 53.55 6.42 17.12 52.45 7.37 17.31 53.00 6.89 2 0 18.71 -999 ? CL CL B 504 >ASP~B 94 13.14 55.42 5.24 11.67 55.94 3.86 12.40 55.68 4.55 2 0 23.41 -999 ? CA CA B 503 >GLU~B 95 17.61 59.22 2.05 16.35 59.95 0.49 16.98 59.58 1.27 2 0 26.37 -999 ? CA CA B 503 >ALA~B 96 19.09 54.58 1.78 19.95 53.88 2.82 19.52 54.23 2.30 2 0 19.92 -999 ? CA CA B 503 >ILE~B 97 15.50 51.30 1.48 14.94 50.15 2.14 15.22 50.73 1.81 3 0 17.43 -999 ? CA CA B 503 >ARG~B 98 13.37 58.34 -1.79 15.60 59.89 -3.30 14.48 59.12 -2.54 2 0 27.11 -999 ? CA CA B 503 >ARG~B 99 20.14 58.18 -1.26 20.71 61.17 -1.14 20.43 59.68 -1.20 2 0 27.61 -999 ? CA CA B 503 >GLY~B 100 18.90 51.52 -3.73 19.30 51.90 -3.15 19.10 51.71 -3.44 1 0 18.99 -999 ? CA CA B 503 >HIS~B 101 22.59 53.66 -0.88 23.17 55.48 -1.74 22.88 54.57 -1.31 3 0 21.38 -999 ? CA CA B 503 >ASP~B 102 19.23 47.89 1.00 17.61 48.11 -0.34 18.42 48.00 0.33 2 0 14.80 -999 ? CA CA B 503 >GLN~B 103 17.96 46.32 -3.57 17.74 44.31 -2.93 17.85 45.31 -3.25 2 0 12.32 -999 ? CA CA B 503 >ALA~B 104 23.95 47.61 -3.88 24.33 49.05 -3.87 24.14 48.33 -3.88 2 0 17.38 -999 ? CA CA B 503 >VAL.B 105 25.49 45.72 -0.93 25.97 46.78 0.95 25.73 46.25 0.01 3 0 14.09 -999 ? CA CA B 503 >SER~B 106 25.86 41.92 -0.63 27.78 41.30 0.65 26.82 41.61 0.01 2 0 11.23 -999 ? CA CA B 503 >GLU~B 107 21.70 38.84 -0.12 20.71 37.08 -0.73 21.21 37.96 -0.42 2 0 5.31 -999 ? CA CA B 503 >ASP~B 108 27.05 38.60 4.40 28.70 39.58 3.50 27.88 39.09 3.95 2 0 10.57 -999 ? CA CA B 503 >LEU~B 109 26.98 44.04 4.62 29.05 43.93 5.30 28.01 43.99 4.96 3 0 12.88 -999 ? CL CL B 504 >ARG~B 110 20.01 43.42 0.69 20.89 41.95 -1.90 20.45 42.68 -0.60 2 0 9.68 -999 ? CA CA B 503 >VAL~B 111 20.62 43.22 6.84 20.96 41.80 8.46 20.79 42.51 7.65 3 0 8.48 -999 ? CL CL B 504 >PHE.B 112 24.26 45.38 9.56 25.28 43.10 10.84 24.77 44.24 10.20 3 0 11.25 -999 ? CL CL B 504 >PHE.B 113 21.02 49.16 4.30 23.29 50.39 3.23 22.15 49.77 3.77 3 0 15.99 -999 ? CA CA B 503 >TYR~B 114 16.76 45.10 5.64 17.13 44.99 2.86 16.94 45.04 4.25 3 0 11.45 -999 ? CA CA B 503 >LEU~B 115 18.79 45.76 12.15 19.53 43.70 12.52 19.16 44.73 12.33 3 0 11.54 -999 ? CL CL B 504 >PRO~B 116 18.21 50.49 10.90 16.70 49.14 11.92 17.45 49.82 11.41 3 0 16.37 -999 ? CL CL B 504 >PHE~B 117 12.73 49.27 8.74 13.44 51.35 6.99 13.09 50.31 7.86 3 0 17.85 -999 ? CL CL B 504 >SER~B 118 12.93 45.62 13.54 13.41 43.57 12.31 13.17 44.59 12.93 2 0 12.55 -999 ? CL CL B 504 >HIS~B 119 16.60 47.44 16.34 18.17 46.05 16.27 17.39 46.74 16.31 3 0 11.69 -999 ? CL CL B 506 >ALA~B 120 11.24 50.45 15.85 10.88 51.11 14.51 11.06 50.78 15.18 2 0 13.18 -999 ? CL CL B 506 >GLU.B 121 9.01 49.83 20.64 8.64 50.25 22.69 8.82 50.04 21.67 2 0 8.13 -999 ? CL CL B 506 >ASP~B 122 6.47 51.72 14.62 5.22 52.41 13.02 5.84 52.06 13.82 2 0 15.92 -999 ? CL CL B 506 >ILE~B 123 2.29 47.42 14.17 2.08 46.73 13.86 2.18 47.07 14.01 3 0 13.89 -999 ? CL CL B 506 >ALA~B 124 4.11 49.45 10.33 3.77 50.90 9.93 3.94 50.17 10.13 2 0 17.94 -999 ? CL CL B 506 >ALA~B 125 7.91 49.35 10.69 8.75 50.07 11.74 8.33 49.71 11.22 2 0 14.86 -999 ? CL CL B 506 >GLN~B 126 7.44 45.79 14.33 9.44 45.21 14.84 8.44 45.50 14.58 2 0 9.99 -999 ? CL CL B 506 >GLN~B 127 3.20 44.89 9.49 2.62 42.84 9.72 2.91 43.87 9.61 2 0 16.52 -999 ? CL CL B 506 >ARG~B 128 9.63 49.88 5.48 11.03 52.06 3.90 10.33 50.97 4.69 2 0 20.08 -999 ? CA CA B 503 >ALA~B 129 11.13 44.72 8.32 11.37 44.74 9.82 11.25 44.73 9.07 2 0 14.12 -999 ? CL CL B 504 >CYH~B 130 9.46 41.35 7.54 8.34 40.49 9.88 8.90 40.92 8.71 2 0 13.82 -999 ? CL CL B 504 >ASP~B 131 8.19 43.35 3.22 7.77 42.92 1.15 7.98 43.14 2.19 2 0 15.13 -999 ? CA CA B 503 >LEU~B 132 13.26 44.72 4.38 13.11 46.78 3.76 13.19 45.75 4.07 3 0 13.49 -999 ? CA CA B 503 >ASN~B 133 14.09 40.02 6.76 15.38 41.38 7.82 14.73 40.70 7.29 2 0 8.91 -999 ? CL CL B 504 >GLN~B 134 9.59 37.35 2.07 9.00 35.75 3.34 9.29 36.55 2.70 2 0 10.89 -999 ? CA CA B 503 >PRO.B 135 13.83 39.73 -0.27 13.78 37.77 0.81 13.81 38.75 0.27 3 0 8.27 -999 ? CA CA B 503 >LEU.B 136 17.50 37.97 3.93 18.60 39.85 3.49 18.05 38.91 3.71 3 0 -5.23 -999 ? CA CA B 503s >GLY~B 137 15.16 34.18 4.65 15.79 34.65 4.93 15.48 34.41 4.79 1 0 4.74 -999 ? CA CA B 503 >GLY~B 138 16.95 32.06 7.30 16.40 32.65 7.42 16.68 32.35 7.36 1 0 4.11 -999 ? CL CL B 504 >LEU~B 139 18.94 33.06 11.59 19.18 31.27 12.85 19.06 32.17 12.22 3 0 -4.71 -999 ? CL CL B 504s >TYR~B 140 19.69 37.93 8.90 22.44 38.19 9.45 21.07 38.06 9.17 3 0 -4.18 -999 ? CL CL B 504s >LEU~B 141 13.40 35.76 7.29 11.41 35.95 6.43 12.40 35.86 6.86 3 0 8.30 -999 ? CA CA B 503 >HIS~B 142 13.52 32.89 13.51 12.87 32.32 15.42 13.19 32.61 14.46 3 0 9.74 -999 ? CL CL B 504 >HIS~B 143 16.34 36.56 15.05 17.17 35.14 16.35 16.76 35.85 15.70 3 0 8.61 -999 ? CL CL B 504 >ALA~B 144 12.38 39.93 11.96 12.55 40.23 10.48 12.47 40.08 11.22 2 0 10.29 -999 ? CL CL B 504 >GLU~B 145 8.93 36.51 10.11 8.85 34.64 9.17 8.89 35.58 9.64 2 0 11.66 -999 ? CL CL B 504 >GLU~B 146 11.76 37.10 17.88 13.87 36.75 18.02 12.82 36.92 17.95 2 0 9.34 -999 ? CL CL B 506 >HIS~B 147 12.56 41.85 16.69 14.47 41.59 17.52 13.52 41.72 17.11 3 0 8.08 -999 ? CL CL B 506 >ARG~B 148 4.67 41.04 11.75 5.13 38.85 9.73 4.90 39.94 10.74 2 0 15.93 -999 ? CL CL B 506 >ASP~B 149 5.43 37.57 16.77 5.00 36.45 15.00 5.22 37.01 15.89 2 0 12.29 -999 ? CL CL B 506 >ILE~B 150 7.43 41.12 20.47 8.54 40.97 21.31 7.99 41.04 20.89 3 0 4.37 -999 ? CL CL B 506 >VAL~B 151 4.80 44.25 18.77 5.68 45.94 17.76 5.24 45.09 18.26 3 0 8.31 -999 ? CL CL B 506 >GLU~B 152 0.63 41.93 15.04 -0.17 40.15 14.23 0.23 41.04 14.63 2 0 14.68 -999 ? CL CL B 506 >ARG~B 153 1.73 37.55 18.19 -1.19 37.07 17.37 0.27 37.31 17.78 2 0 14.39 -999 ? CL CL B 506 >PHE~B 154 3.47 41.36 24.85 3.80 38.86 26.10 3.64 40.11 25.48 3 0 7.00 -999 ? CL CL B 506 >GLY.B 155 1.82 46.11 21.41 2.50 45.85 21.69 2.16 45.98 21.55 1 0 9.58 -999 ? CL CL B 506 >ARG.B 156 4.10 48.24 25.96 3.41 48.55 28.94 3.76 48.40 27.45 2 0 10.15 -999 ? CL CL B 506 >PHE~B 157 10.23 45.59 21.37 10.56 45.17 18.61 10.40 45.38 19.99 3 0 -5.32 -999 ? CL CL B 506s >PRO~B 158 6.27 43.34 26.20 7.98 44.79 26.31 7.13 44.07 26.26 3 0 -3.89 -999 ? CL CL B 506s >HIS~B 159 13.26 43.79 25.62 14.01 44.56 23.81 13.64 44.17 24.72 3 0 -3.90 -999 ? CL CL B 506s >ARG~B 160 12.58 48.95 23.61 13.28 49.43 20.69 12.93 49.19 22.15 2 0 8.52 -999 ? CL CL B 506 >ASN~B 161 8.55 47.91 30.62 7.03 47.44 29.22 7.79 47.67 29.92 2 0 7.60 -999 ? CL CL B 506 >GLY.B 162 12.39 49.04 32.76 12.35 49.44 32.00 12.37 49.24 32.38 1 0 10.87 -999 ? CL CL B 506 >ILE.B 163 15.43 50.87 29.43 16.60 50.65 28.70 16.02 50.76 29.07 3 0 11.19 -999 ? CL CL B 506 >LEU.B 164 10.89 53.11 28.21 11.95 53.26 26.29 11.42 53.19 27.25 3 0 11.18 -999 ? CL CL B 506 >LEU.B 165 10.32 55.04 33.44 12.40 55.00 34.29 11.36 55.02 33.86 3 0 15.78 -999 ? CL CL B 506 >ARG.B 166 6.99 52.03 27.77 7.99 50.34 25.42 7.49 51.18 26.60 2 0 8.25 -999 ? CL CL B 506 >GLU.B 167 2.65 51.45 34.76 2.15 53.04 33.44 2.40 52.25 34.10 2 0 16.05 -999 ? CL CL B 506 >THR.B 168 4.88 45.99 33.15 6.69 44.76 33.18 5.78 45.37 33.17 2 0 9.70 -999 ? CL CL B 506 >THR~B 169 1.79 43.74 32.80 1.03 43.92 30.76 1.41 43.83 31.78 2 0 11.20 -999 ? CL CL B 506 >PRO~B 170 -1.04 41.35 35.05 1.00 41.03 34.17 -0.02 41.19 34.61 3 0 14.45 -999 ? CL CL B 506 >GLU~B 171 -0.84 37.53 31.08 -0.73 35.92 32.46 -0.78 36.72 31.77 2 0 15.02 -999 ? CL CL B 506 >GLU~B 172 3.87 42.68 28.89 4.08 44.79 28.75 3.98 43.73 28.82 2 0 7.82 -999 ? CL CL B 506 >ARG~B 173 6.01 40.01 37.39 6.80 39.46 40.36 6.41 39.74 38.87 2 0 16.56 -999 ? CL CL B 506 >GLN~B 174 3.37 35.38 33.98 4.08 34.43 35.75 3.72 34.91 34.87 2 0 15.15 -999 ? CL CL B 506 >TYR~B 175 7.35 37.46 27.04 9.12 37.85 24.90 8.23 37.65 25.97 3 0 5.39 -999 ? CL CL B 506 >LEU~B 176 10.33 39.21 30.90 10.60 41.03 29.72 10.46 40.12 30.31 3 0 6.35 -999 ? CL CL B 506 >GLU~B 177 10.11 35.26 34.03 10.31 37.16 34.97 10.21 36.21 34.50 2 0 11.81 -999 ? CL CL B 506 >GLU.B 178 7.73 32.10 28.86 5.83 33.06 28.82 6.78 32.58 28.84 2 0 11.23 -999 ? CL CL B 506 >GLY.B 179 10.48 33.06 28.62 10.33 33.73 29.10 10.40 33.39 28.86 1 0 10.29 -999 ? CL CL B 506